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Session 2017
Épreuve :Chimie – biochimie – sciences du vivant
Durée de l’épreuve : 4 heures
Coefficient : 4
PROPOSITION DE CORRIGÉ
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Partie 1 : dosage du fer dans l’organisme 1.1.Lymphe 1.2.1 – D 2 – E 3 – B 4 – C 5 – A 1.3.Représentation de Haworth 1.4.Acide aminé R – CH – COOH  NH2 1.5.Liaison peptidique Fonction amide 1.6.Interactions chimiques faibles : liaison hydrogène, liaisons ioniques, Liaisons covalentes de type pont disulfure 1.7.
groupement carboxylique 3+ - 2+ 1.8. Fe + e -> Fe + -HOOC – CH2– S – S – CH2– COOH + 2 H HS – CH-> 2 + 2 e 2– COOH 3+ 2+ + 2 Fe + 2 HS – CH2-> 2 – COOH HOOC – CHFe + 2– S – S – CH2– COOH + 2 H -1 1.9.Concentration en fer = 3,8 mg.L > aux valeurs physiologiques => surcharge en fer => risque d’hémachromatose. 2 Propriété exclusivedeStudyrama.Toutereproductionoudiffusioninterditesans autorisation.
Partie 2 : l’hémochromatose 2.1.Les sujets I1 et I2 sont sains et ont 2 enfants atteints II3 et II4 => l’allèle h est récessif L’allèle h n’est pas porté par le chromosome Y puisqu’une fille est malade II3 Si l’allèle h était porté par le chromosome X la fille II3 étant atteinte aurait son père atteint puisqu’il lui aurait transmis un Xh or, son père est sain. L’allèle h est donc porté par un autosome. 2.2.II1 II2 h H h h // h [malade] h // H [non malade] H H // h [non malade] H // H [non malade] Probabilité : ¼ soit 25% de risque d’avoir une f=enfant atteint d’hémochromatose 2.3.La mutation se situe au niveau du nucléotide 845. L’enzyme est la Rsal 2.4.L’électrophorégramme del’individu III2 présente 4 bandes soit 4 fragments : -2 identiques à l’allèle H (247 et 140 pb) -3 identiques à l’allèle h (247, 111 et 29 pb) Le génotype de cet individu est donc H // h L’allèle h étant récessif, l’individu est hétérozygote, il ne sera donc pas atteint d’hémochromatose. 2.5. Allèle H CAG AGA TAT ACG TGC CAG GTG Brin non transcrit CAG AGA UAU ACG UGC CAG GUG ARNm Gln – Arg – Tyr – Thr – Cys – Gln – Val séquence peptidique Allele h CAG AGA TAT ACG TAC CAG GTG Brin non transcrit CAG AGA UAU ACG UAC CAG GUG ARNm Gln – Arg – Tyr – Thr – Tyr – Gln – Val sequence peptidique 2.6.comparaison des chaînes peptidiques, il y a changement d’un acide aminé qui Par pourrait, de par ses propriétés chimiques, modifier la structure tridimensionnelle de la protéine et ainsi faire perdre la fonction de la protéine. 2.7.Suite à une mutation ponctuelle par substitution, la protéine synthétisée perd sa fonction suite à la modification d’un acide aminé dans la séquence peptidique. Perdant sa fonction, la protéine ne peut plus assurer l’absorption du fer par l’organisme. Les
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individus homozygotes portant les deux allèles mutés, expriment la protéine dysfonctionnelle et sont donc atteints d’hémochromatose.
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