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Article publié par Encyclopaedia Universalis ENZYME La vie d'une cellule, d'un organisme dépend des diverses réactions chimiques qui constituent le métabolisme, et aussi de leur régulation. Ces réactions s'effectuent avec des vitesses appréciables, à la température des organismes vivants et à un pH voisin de la neutralité, conditions dans lesquelles elles ne pourraient s'effectuer spontanément dans un système abiotique. Elles se produisent parce qu'elles sont catalysées par des enzymes. Les enzymes sont soit des protéines globulaires solubles, soit des protéines membranaires. Leur activité dépend de leur structure tridimensionnelle et de leur dynamique interne. L'acte catalytique s'effectue sur une région de la molécule, le centre actif, qui comporte le site de fixation des molécules à transformer (appelées substrat) et les groupes catalytiques. Certaines enzymes comportent en outre un coenzyme, petite molécule essentielle à la catalyse associée au centre actif par des interactions non covalentes. D'autres contiennent un groupement dit prosthétique lié, de manière covalente, à la protéine ; c'est le cas des enzymes à fer héminique, chez lesquelles le métal intervient dans l'acte catalytique. Activité catalytique des enzymesActivité catalytique des enzymes Les enzymes se caractérisent à la fois par leur grande efficacité catalytique et par leur spécificité.
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ENZYME

La vie d'une cellule, d'un organisme dépend des diverses réactions chimiques qui constituent le métabolisme, et aussi de leur régulation. Ces réactions s'effectuent avec des vitesses appréciables, à la température des organismes vivants et à un pH voisin de la neutralité, conditions dans lesquelles elles ne pourraient s'effectuer spontanément dans un système abiotique. Elles se produisent parce qu'elles sont catalysées par des enzymes. Les enzymes sont soit des protéines globulaires solubles, soit des protéines membranaires. Leur activité dépend de leur structure tridimensionnelle et de leur dynamique interne. L'acte catalytique s'effectue sur une région de la molécule, le centre actif, qui comporte le site de fixation des molécules à transformer (appelées substrat) et les groupes catalytiques. Certaines enzymes comportent en outre un coenzyme, petite molécule essentielle à la catalyse associée au centre actif par des interactions non covalentes. D'autres contiennent un groupement dit prosthétique lié, de manière covalente, à la protéine ; c'est le cas des enzymes à fer héminique, chez lesquelles le métal intervient dans l'acte catalytique.

Activité catalytique des enzymes

Les enzymes se caractérisent à la fois par leur grande efficacité catalytique et par leur spécificité. Comme tout catalyseur, elles accélèrent les vitesses des réactions sans changer l'état initial et l'état final ; elles abaissent la barrière d'énergie. Elles agissent en très faible quantité et sont régénérés à la fin de réaction. L'efficacité catalytique d'une enzyme est définie par le « nombre de rotation » ou activité moléculaire (turn over number), qui correspond au nombre de molécules de substrat (ou corps à transformer) qu'une molécule d'enzyme peut transformer par seconde. Suivant les enzymes, ce nombre varie entre 100 et 100 millions par seconde. Les réactions enzymatiques procèdent donc à des vitesses beaucoup plus grandes que les réactions catalysées par des catalyseurs chimiques. Si l'on compare la vitesse d'une réaction catalysée par une enzyme et celle de la même réaction catalysée par un catalyseur chimique (lorsque cela est possible), on obtient des facteurs d'efficacité de 100 millions et 100 milliards de fois plus élevés en faveur de la catalyse enzymatique.

Chaque protéine enzymatique ne possède généralement qu'une seule fonction. Il existe cependant des enzymes multifonctionnelles formées par l'assemblage de plusieurs sous-unités, chacune portant une fonction définie, ou encore de protéines formées de plusieurs domaines structuraux, chaque fonction relevant alors d'un domaine distinct. Ces enzymes « hybrides » proviendraient peut-être de réarrangements génétiques au cours de l'évolution.

Une autre caractéristique de la catalyse enzymatique est sa spécificité. La spécificité d'une enzyme est de deux ordres, la spécificité pour une réaction définie et la spécificité par rapport au substrat. Chaque enzyme ne catalyse qu'un seul type de réaction et c'est à cela qu'elle doit sa dénomination. Par exemple, une déshydrogénase catalyse une réaction de déshydrogénation. Chaque enzyme « reconnaît » donc un substrat ou un type de substrat bien déterminé. Mais les conditions pour qu'une molécule soit reconnue par une enzyme peuvent être plus ou moins strictes. Certaines enzymes n'acceptent qu'un seul substrat, d'autres ont des spécificités plus larges, et ceci est en rapport avec leur structure moléculaire.

Le premier acte des réactions enzymatiques consiste en la formation réversible d'un complexe (complexe de Michaëlis) entre l'enzyme E et son substrat S ; il est fréquemment suivi de la formation de complexes consécutifs, puis de la décomposition du substrat en produits P, selon le schéma classique :

k1, k–1, k2 sont les constantes spécifiques de vitesse dans le sens indiqué par les flèches. Les premiers auteurs insistaient pour décrire la formation du complexe en termes de complémentarité structurale : cette vision rigide d'une enzyme illustrée par le mécanisme clef-serrure est aujourd'hui dépassée ; la flexibilité et la mobilité de certaines régions des protéines conduisent à une conception plus dynamique des interactions enzyme-substrat.

Dynamique des interactions enzyme-substrat

Il reste à comprendre comment la structure tridimensionnelle d'une protéine, par sa complexité, engendre un ensemble de facteurs qui contribuent à assurer l'efficacité fonctionnelle ainsi que la sélectivité du catalyseur et à les moduler suivant les exigences métaboliques de la cellule. Ces facteurs sont de plusieurs ordres. La catalyse enzymatique est une catalyse intramoléculaire (par suite de la formation du complexe de Michaëlis), ce qui conduit à un gain d'entropie important entraînant un effet d'amplification. C'est aussi une catalyse polyfonctionnelle, plusieurs groupes catalytiques intervenant d'une manière « concertée » dans la réaction. Enfin, une autre caractéristique essentielle de la catalyse enzymatique est la complémentarité de l'enzyme, non pour l'état fondamental du substrat mais pour l'état de transition, qui est l'état du substrat dont les liaisons sont fragilisées. Le fait de la complémentarité de l'enzyme pour l'état de transition, et non pour l'état fondamental du substrat, est une évidence thermodynamique : la stabilisation de l'état de transition a pour effet d'abaisser la barrière d'énergie. La complémentarité des molécules qui réagissent ainsi est à la fois structurale et électrostatique.

En plus de leurs propriétés catalytiques, certaines enzymes présentent des propriétés régulatrices ; leur activité est modulée par des effecteurs, activateurs ou inhibiteurs. C'est le cas des enzymes dites allostériques. Ce sont des protéines dites oligomériques (elles associent de petites sous-unités) présentant des phénomène de coopérativité pour la fixation des substrats et des effecteurs : la fixation des premières molécules favorise la fixation des suivantes. Dans une chaîne de réactions métaboliques, il arrive que le produit de la dernière réaction vienne rétroinhiber l'enzyme qui catalyse la première réaction, assurant ainsi la régulation de sa concentration. Il est fréquent aussi que ces enzymes soient soumises à un processus d'activation par un métabolite appartenant à une autre voie métabolique. Chez certaines enzymes existent au contraire des effets anticoopératifs. La cinétique des réactions catalysées s'écarte alors de la loi de Michaëlis.

Auteur: Jeannine YON-KAHN