Biochimie 2005 Université Paris 12

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Examen du Supérieur Université Paris 12. Sujet de Biochimie 2005. Retrouvez le corrigé Biochimie 2005 sur Bankexam.fr.

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• 2005

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• Publié par: bankexam
• Publié le: 20 mars 2007
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• Langue: Français

Extrait

      

Université Paris XII – Val de Marne

A NNEE U NIVERSITAIRE 2004  -  2005

P.C.E.M.1    E PREUVE DE B IOCHIMIE 

********** 

   D ATE : lundi 6 juin D UREE : 1 heure       C ETTE EPREUVE COMPREND :   38 Q.C.M. : Répondre sur la grille de réponses au feutre noir    C E CAHIER COMPREND 11 PAGES . S’ IL EST INCOMPLET , VEUILLEZ LE SIGNALER DES LE DEBUT DE L ’ EPREUVE AU SURVEILLANT . I L NE COMPREND PAS DE C ODE G ENETIQUE .  A UCUNE RECLAMATION NE SERA ADMISE PAR LA SUITE . 

QCM 1.  Indiquer la (les) proposition(s) exacte(s) concernant la constante de Michælis (Km) pour une enzyme donnée :  A)  elle est indépendante de la nature du substrat B)  elle augmente lorsque l’affinité pour le substrat diminue C)  elle augmente lorsque la spécificité pour le substrat diminue D)  elle est égale à la Vmax/2 E)  c’est la constante de dissociation du complexe ES.   QCM 2.  Indiquer la (les) proposition(s) exacte(s) concernant la réplication chez les eucaryotes :  A)  elle ne consomme pas d’énergie B)  il existe une unique origine de réplication par chromosome C)  elle fait intervenir au moins deux types d’ADN polymérase D)  l’élongation des brins en cours de synthèse se fait dans le sens 5’  3’ E)  elle est semi-conservative.    QCM 3.  Indiquer la (les) proposition(s) exacte(s) concernant les ARN de transfert :  A)  les ARNt représentent environ 15 % du contenu cellulaire en ARN B)  il existe au moins une vingtaine d’ARNt différents C)  deux ARNt isoaccepteurs ont la même boucle anticodon D)  l’amino-acyl ARNt synthétase reconnaît la boucle anti-codon de l’ARNt E)  la séquence anticodon d’un ARNt intervient lors de l’interaction ARNt-ARNm au cours de la synthèse protéique.    QCM 4.  Indiquer la (les) proposition(s) exacte(s) :  A)  l’hexokinase et la glucokinase ont la même affinité pour le glucose B)  la glucokinase est active dans les hépatocytes C)  le glucose peut être incorporé en une étape dans le glycogène D)  le glucose peut être libéré en une étape à partir du glycogène E)  la glycogénogenèse est exclusivement hépatique. 

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QCM 5.  Indiquer dans quelle(s) voie(s) métabolique(s) intervient la molécule suivante :  P OH 2 C O CH 2 OH

H H  HO  OH



OH H   A)  le métabolisme anaérobie du glucose B)  le cycle de Krebs C)  la néoglucogenèse D)  la synthèse des acides gras E)  la glycogénogenèse à partir du glucose.    QCM 6.  Indiquer la (les) proposition(s) exacte(s) concernant la chaîne respiratoire mitochondriale :  A)  elle produit de l’eau et du CO 2  B)  elle permet la réalisation d’un gradient de proton de part et d’autre de la membrane mitochondriale interne C)  le complexe III de la chaîne respiratoire mitochondriale intervient dans le cycle de Krebs D)  l’ubiquinone transporte des protons et des électrons E)  le complexe I de la chaîne respiratoire mitochondriale est transmembranaire.    QCM 7.  Indiquer la (les) proposition(s) exacte(s) concernant le lactate :  A)  il est produit en une étape à partir du phospho-énol-pyruvate B)  sa production dans le globule rouge consomme un NAD +  C)  il peut être produit dans le muscle squelettique D)  il peut servir de substrat dans la néoglucogenèse E)  il est produit lors de la glycolyse anaérobie.  

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QCM 8.  Indiquer la (les) proposition(s) exacte(s) concernant l’acétyl-CoA :  A)  il est le principal produit de dégradation des acides gras B)  il est le principal substrat de synthèse des acides gras C)  il peut être synthétisé à partir de la molécule: CH 3 -CO-COOH  D)  il peut être synthétisé à partir de la molécule: CH 3 -CHOH-COOH  E)  il contient une liaison riche en énergie.   QCM 9.  Le graphique suivant montre l’activité d’une enzyme en l’absence d’inhibiteur [droite « Z »] et en présence d’inhibiteur [droite « i »] (représentation de Lineweaver-Burk où V est exprimé en mmol/min et [S] en mM).  1,2 1/V i 0,9

-3

-2

-1

0,6

0,3

0 0 -0,3

0,6 -

-0,9

1

2

 Indiquer la (les) proposition(s) exacte(s) :  A)  la Vmax de cette enzyme est 0,3 mmol/min en l’absence d’inhibiteur B)  la Km de cette enzyme est de 0,5 mM en l’absence d’inhibiteur C)  la Km de cette enzyme est de 1 mM en l’absence d’inhibiteur D)  l’inhibiteur est compétitif E)  l’inhibiteur est non compétitif. 

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Z

1/[S] 3



QCM 10.  La Km d’une enzyme E 1 pour un substrat X est égale à 10 -4 M. La Km d’une enzyme E 2 (différente de E 1 )  pour le même substrat X est égale à 10 -6 M. Indiquer la (les) proposition(s) exacte(s) :  A)  l’affinité de E 2 pour X est supérieure à celle de E 1  B)  la Vmax de E 1 est obligatoirement supérieure à la Vmax de E 2  C)  un inhibiteur non compétitif de E 1 n’est pas nécessairement un inhibiteur de E 2  D)  l’enzyme E 2 est obligatoirement allostérique E)  si [X] est égale à 10 -4 M, l’enzyme E 2 est saturée mais pas l’enzyme E 1 .    QCM 11.  Indiquer la (les) proposition(s) exacte(s) :  A)  l’ α -céto-glutarate déshydrogénase est inactivée par une carence en vitamine B 1 (thiamine) B)  la pyruvate carboxylase est une transaminase C)  la pyruvate déshydrogénase synthétise un produit possédant une liaison riche en énergie D)  la phospho-énol-pyruvate carboxykinase est mitochondriale E)  la citrate synthétase est localisée exclusivement dans le cytoplasme.    QCM 12.  Indiquer la (les) proposition(s) exacte(s) :  A)  la synthèse de malonyl-CoA n’intervient qu’une seule fois dans la synthèse d’un palmitate à partir d’acétyl-CoA B)  le NADPH 2 est synthétisé lors de la cétogenèse C)  l’acide palmitique est le précurseur de l’acide stéarique D)  les acides gras sont glucoformateurs E)  la voie des pentoses produit un coenzyme nécessaire à la dégradation des acides gras.  

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QCM 13.  Indiquer la (les) proposition(s) exacte(s) :  A)  l’ α -céto-glutarate déshydrogénase et la pyruvate déshydrogénase utilisent de l’ATP B)  l’initiation de la dégradation de l’acide palmitique en acétyl-CoA nécessite de l’énergie C)  la succinate déshydrogénase produit du GTP dans le cycle de Krebs D)  la fumarase est une déshydrogénase E)  la malate déshydrogénase intervient dans une navette de transport des hydrogènes du cytoplasme vers la mitochondrie.    QCM 14.  Indiquer la (les) proposition(s) exacte(s) :  A)  la dégradation de l’acide stéarique (18 carbones) en CO 2 et H 2 O donne plus d’énergie que la dégradation de 3 molécules de glucose (3 x 6 = 18 carbones) en CO 2 et H 2 O B)  la roténone est un agent découplant qui augmente la consommation d’ O 2  C)  le complexe V de phosphorylation de l’ADP en ATP possède un canal à protons D)  la succinate déshydrogénase alimente la chaîne respiratoire au niveau du complexe I E)  l’ADP-ATP translocase est membranaire.   QCM 15.  Indiquer la (les) proposition(s) exacte(s) concernant l’ADN :  A)  le rapport [(A + G)/(T+C)] est égal à 1 B)  les bases puriques sont appariées entre elles C)  la double hélice d’ADN fait un tour complet toutes les 10 paires de désoxyribonucléotides D)  le grand sillon de l’ADN est impliqué dans la régulation de l’expression génique E)  les deux chaînes d’une molécule d’ADN sont antiparallèles.   QCM 16.  Indiquer la (les) proposition(s) exacte(s) concernant les transcriptases inverses :  A)  les désoxyribonucléotides sont ajoutés sur l’extrémité 5’ OH de l’ADN en cours d’élongation B)  elles nécessitent une amorce C)  elles sont instables à température élevée D)  elles sont utiles pour la réalisation d’un « Southern blot » E)  elles permettent de synthétiser de l’ADN complémentaire à partir d’ARN messager.  

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QCM 17 et 18:  Parmi les composés suivants :  A)  CTP B)  GTP C)  ADN polymérase I D)  dUTP E)  dATP  QCM 17. Indiquer celui (ceux) qui participe(nt) à la réplication.  QCM 18. Indiquer celui (ceux) qui participe(nt) à la réparation des dépurinations spontanées.   QCM 19 à 21:  Parmi les enzymes suivantes :  A)  ligase B)  ARN polymérase II C)  primase D)  hélicase E)  polyA polymérase.  QCM 19. Indiquer celle(s) qui est (sont) des ARN polymérases. QCM 20. Indiquer celle(s) qui est (sont) dépendantes de la séquence de l’ADN matrice. QCM 21. Indiquer celle(s) qui est (sont) indépendantes de la séquence de la matrice.    QCM 22 et 23:  Parmi les propositions suivantes concernant le transport intra-entérocytaire des oses au niveau de la bordure en brosse :  A)  il nécessite un transporteur protéique B)  il dépend du gradient de Na + de part et d’autre de la bordure en brosse C)  il se fait par diffusion facilitée D)  il s’arrête en l’absence d’ATP E)  le transporteur protéique fixe simultanément la molécule à transporter et des ions K + .  QCM 22.: Indiquer celle(s) qui s’applique(nt) au transport du glucose. QCM 23.: Indiquer celle(s) qui s’applique(nt) au transport du fructose.   

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QCM 24.  On veut séparer l'acide glutamique (pHi=3,22), la leucine (pHi=5,98) et la lysine (pHi=9,74) par chromatographie échangeuse d'ions à l'aide d'une résine portant des groupements [SO 3 - ]. On dépose ces acides aminés sur une colonne équilibrée à pH=2, puis on élue la colonne en faisant varier le pH progressivement jusqu’à pH=7. Indiquer quel sera l'ordre d'élution de ces acides aminés :  A)  Lys, Leu, Glu B)  Leu, Glu, Lys C)  Glu, Lys D)  Glu, Leu E)  Glu, Leu, Lys   QCM 25.  Indiquer la (les) proposition(s) exacte(s) concernant la structure des protéines  A)  la fonction d'une protéine dépend de sa conformation spatiale B)  des acides aminés éloignés en structure primaire peuvent constituer un domaine C)  toutes les protéines possèdent une structure quaternaire D)  la structure secondaire des protéines est maintenue par l'existence de ponts disulfures E)  les protéines sont porteuses de charges variables en fonction du pH.   QCM 26.  Indiquer la (les) proposition(s) exacte(s) concernant les inhibiteurs enzymatiques  A)  ils augmentent la Vmax lorsqu’ils sont non compétitifs B)  ils diminuent toujours la Km C)  ce sont des analogues structuraux du substrat lorsqu’ils sont compétitifs D)  ils améliorent l’affinité de l’enzyme pour le substrat lorsqu’ils sont allostériques, E)  ils peuvent participer au rétrocontrôle négatif des voies métaboliques.   QCM 27.  Indiquer la (les) proposition(s) exacte(s) concernant la vitesse d'une réaction enzymatique à l'équilibre est :  A)  elle est minimum B)  elle est nulle C)  elle est maximum D)  elle est fonction de la concentration en enzyme E)  elle est fonction de la concentration en substrat. 

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QCM 28 à 31:  Le composé X suivant peut être le substrat de 3 réactions 1, 2, et 3 envisagées uniquement dans le sens de la flèche :   COOH CH 2 CO COOH    1   X 2 CH 3 CHOH COOH    3   CH CO~S  CoA 3   QCM 28.  Indiquer la (les) proposition(s) exacte(s) concernant le composé X et les réactions 1, 2, 3 :  A)  les réactions 1, 2 et 3 sont toutes mitochondriales B)  X est un acide α -cétonique C)  la dégradation complète du composé X en CO 2 et H 2 O produit l’équivalent de 12 ATP D)  X est le substrat d’une réaction de transamination E)  X est un composé intermédiaire de la glycolyse.  QCM 29.  Indiquer la (les) proposition(s) exacte(s) concernant la réaction 1 :  A)  elle utilise l’énergie de deux liaisons riches en énergie B)  elle fait partie des réactions de la néoglucogenèse à partir du lactate C)  elle utilise du GTP D)  elle utilise la biotine comme cofacteur E)  c’est une réaction de transamination.  QCM 30.  Indiquer la (les) proposition(s) exacte(s) concernant la réaction 2 :  A)  elle utilise le phosphate de pyridoxal comme coenzyme B)  elle produit du NADH + H +  C)  elle nécessite de la thiamine pyrophosphate comme coenzyme D)  c’est une des étapes de la néoglucogénèse à partir du lactate E)  elle fait partie des réactions du catabolisme du glucose dans les globules rouges. 

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QCM 31.  Indiquer la (les) proposition(s) exacte(s) concernant la réaction 3 :  A)  c’est une réaction réversible B)  elle consomme de l’énergie sous forme de nucléosides triphosphate C)  elle fait partie des réactions menant à la dégradation complète du fructose en CO 2  et H 2 O D)  c’est une étape du cycle de Krebs E)  elle utilise comme cofacteur le CoA-SH et le couple FAD / FADH 2 .    QCM 32.  Parmi les voies métaboliques suivantes, indiquer celle(s) dont la molécule ci-dessous est un métabolite intermédiaire :  CH 2 O P C O CH 2 OH 

 A)  cycle de Krebs B)  catabolisme du fructose C)  synthèse du glycérol phosphate D)  glycolyse E)  voie de synthèse des triglycérides.    QCM 33.  Indiquer la (les) proposition(s) exacte(s) concernant les mécanismes de catalyse enzymatique.  A)  des interactions électrostatiques entre enzyme et substrat peuvent intervenir B)  un échange de protons peut s’établir entre le substrat et certains des résidus de l’enzyme C)  un changement conformationnel peut favoriser la fixation du substrat ou la catalyse elle-même D)  ces mécanismes de catalyse entraînent une augmentation de l’énergie d’activation par baisse de l’énergie de liaison E)  ils modifient à la fois la vitesse et l’équilibre de la réaction chimique 

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QCM 34.  Indiquer la (les) proposition(s) exacte(s) concernant la trypsine :  A)  c’est une exopeptidase B)  elle intervient dans la synthèse de la chymotrypsine C)  c’est une holoprotéine D)  elle est active à pH acide E)  elle est synthétisée par le foie.   QCM 35.  Indiquer la (les) proposition(s) exacte(s) concernant le 7-méthyl-guanosine (nucléotide CAP) :  A)  il entre dans la composition de l’ADN B)  c’est un composant de l’ARNm mature C)  il comporte une liaison N-osidique D)  il intervient lors de l’initiation de la traduction E)  il protége l’acide nucléique de l’action des ribonucléases    QCM 36.  Indiquer la (les) proposition(s) exacte(s) concernant les protéines globulaires :  A)  elles sont riches en hélices alpha B)  elle ne contiennent pas de pont disulfure C)  leur structure primaire conditionne leur structure globulaire D)  en milieu aqueux, les résidus hydrophobes sont généralement situés vers l’intérieur de la protéine E)  elles sont toujours formées de plusieurs protomères.    QCM 37.  Indiquer la (les) proposition(s) exacte(s) concernant une enzyme allostérique :  A)  la courbe V = f [S] de forme sigmoïde est caractéristique du phénomène de coopérativité B)  une enzyme monomérique peut avoir un comportement allostérique C)  la forme T possède une plus forte affinité pour le substrat que la forme R D)  un activateur déplace la courbe V = f[S] vers la gauche E)  elle possède un ou plusieurs sites actifs.  

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