Préparationàl'agrégationde physique -chimie Option chimie

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Préparation à l'agrégation de physique – chimie Option chimie COURS DE BIOCATALYSE Sylvain ANTONIOTTI LCMBA UMR 6001 CNRS, Bat. Recherche, bureau 417 28 avenue de Valrose, 06108 Nice cedex 2, FRANCE 04920761722007-2008
  • métabolisme des organismes vivants
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  • protéines douées de propriétés de catalyseurs des réactions chimiques du métabolisme
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Publié le : mercredi 28 mars 2012
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Préparation à l’agrégation de physique – chimie
Option chimie
COURS DE BIOCATALYSE
Sylvain ANTONIOTTI
LCMBA UMR 6001 CNRS,
Bat. Recherche, bureau 417
28 avenue de Valrose, 06108 Nice cedex 2, FRANCE
sylvain.antoniotti@unice.fr
2007-2008 04920761721/ Nature et fonction des enzymes chez les organismes vivants
a) Acides aminés – Protéines
b) Protéines ayant une activité catalytique : les enzymes
c) Rôle des enzymes dans le métabolisme
2/ Théorie de l’activité enzymatique
a) Clé-serrure (Emil Fisher)
b) Forme induite (Daniel E. Koshland)
c) Effet Circe (William P. Jencks) / déstabilisation de l’état fondamental
d) Stabilisation électrostatique de l’état de transition
e) Effet covalent
f) Near Attack Conformers (NACs)
g) Effet entropique
3/ Cinétique enzymatique
a) Vitesse initiale
b) Cinétique de Michaelis – Menten
c) Etat stationnaire Briggs – Haldane
d) Utilisation de la cinétique en enzymologie
4/ Catalyse enzymatique en milieu non-naturel
a) Solvants organiques
b) Liquides ioniques
c) Fluides supercritiques
d) Enzymes supportées
5/ Utilisation des enzymes pour la synthèse organique
a) Pour l’accès à la chiralité
b) Pour la synthèse sélective de molécules complexes
c) Systèmes mixtes catalyse organométallique/catalyse enzymatique
d) Label « produit naturel »
6/ Utilisation de micro-organismes
a) Pour l’expression d’enzymes d’intérêt
2
b) Comme biocatalyseurs dans des fermenteursNature et fonction des enzymes chez les
organismes vivants
31/ Nature et fonction des enzymes chez les organismes vivants
a) Acides aminés – Protéines
On appelle couramment acides aminés les acides α-aminés (ou 2-aminoacides) de
formule générale :
R H
H N COOH
2
La configuration des acides aminés est toujours S, on parle de L-acides aminés.
R est la chaine latérale, et c’est la seule différence entre les acides aminés. R peut-
être un substituant :
● alkyle (Me, iPr, iBu, …)
● aromatique (Ph-CH , 4-OH-C H -CH )
2 6 4 2
● hétérofonction ((CH ) COOH, CH OH, CH SH, (CH ) NH )
2 2 2 2 2 4 2
● un simple atome d’hydrogène
● ou d’autres groupes plus compliqués (guanidinium, indole, imidazole, …)
4Cette diversité des chaines latérales est très importante dans l’auto-organisation de
ces polymères d’acides aminés en polypeptides.
Il existe 20 acides aminés essentiels qui rentrent dans la composition des protéines,
plus quelques autres utilisés dans le métabolisme des organismes vivants.
Chaine latérale plutot :
O OH O
O O
O
O
O
HO
OH HO OH HS
OH
OH
Acides (donneurs H) :
OH
OH
NH NH NH
NH
2 2 2 2
NH
2
cystéine
serine
thréonine
ac. aspartique
ac. glutamique
O
O O O O
H C
3
OH
OH
OH OH
OH
Hydrophobes :
NH
NH
NH
2 NH NH
2
2 2
proline
valine leucine isoleucine
alanine
O
O
O
OH
OH
Aromatiques : OH
NH
2
NH NH
N
2 2
HO
H
phenylalanine tryptophane tyrosine
NH
H N O
O
2
H N
2
O
N
N
OH
H OH
OH
NH
NH
2
2 N
NH
H
2
arginine lysine histidine
Divers (polaires, accepteurs H, ...) :
O O
O O
S
O
H
O
H N
2
OH
OH OH
OH
5
NH
NH NH NH
2 2
2 2
NH
2
glycine
methionine
glutamine
asparagineLa protéine est un polymère dont le
S
NH
OH
2
SH monomère est l’acide α-aminé :
O HN
O
NH
1 Ǻ
H C
3
O O
N
O
N OH
HN
H
H
H
HN
NH
Nonapeptide
2 N
HN O
O
HN
(9 acides aminés)
H
N
O
HN
O
N O
H N
2
0,5 nm
Hexaicosapeptide
(16 acides aminés)
=1 acide α-aminé
50 nm
Protéine (200-300 acides aminés, record : 27000)
6L’ordre d’enchainement des acides α-aminés = séquence, ou structure primaire.
O
Organisation spatiale par liaisons de faibles énergies
N
H
● liaison hydrogène ~20 kJ/mol ex :
O
O
H
N
O
● liaison van der Waals ~4 kJ/mol ex : dipôle-dipôle induit
Et un certain type de liaisons covalentes impliquant un acide aminé particulier, la
cystéine, capable d’établir des ponts disulfure
● liaison covalente S-S ~150 kJ/mol ex : R-S-S-R’
Une fois organisée, la structure de la protéine ne va plus évoluer que dans une
sorte de « respiration » conformationelle basée sur une somme de petites
variations de longueurs et d’angles de liaisons, coordonnées autour de l’eau de
constitution des protéines, qui joue le rôle de lubrifiant à l’intérieur de celle-ci. 7La fonction des protéines découle de cette organisation qui confère à l’édifice une
architecture fonctionnelle. On classe la fonction des protéines en trois types :
structure, transport et métabolisme, les enzymes entrant dans la troisième
catégorie.
Structure : collagène, kératine, glycoprotéines, …
VIH
Transport : canaux ioniques, odor binding protein, hémoglobine, …

Æ
Æ
Æ
Æ
Æ
b) Protéines ayant une activité chimique : les enzymes
Les enzymes sont des protéines douées de propriétés de catalyseurs des
réactions chimiques du métabolisme.
Pour chaque enzyme, on peut définir une réaction chimique associée et le plus
souvent un substrat caractéristique.
Ces propriétés sont la clé qui permet aux enzymes d’accomplir une grande partie
du métabolisme des organismes vivants en réalisant les réactions chimiques
indispensables telles que la détoxification, l’activation de médiateurs chimiques, la
digestion, etc. …
On distingue six classes d’enzymes correspondant à six grandes catégories de
réactions :
1. Oxydoréduction Oxydoréductases
2. Transfert de groupements Transférases
3. Hydrolyses Hydrolases
4. Coupure de liaisons Lyases
5. Isomérisation Isomérases, synthétases
9
6. Couplage LigasesCofacteurs, coenzymes et cosubstrats
Les cofacteurs sont des molécules indispensables à l’activité des enzymes. Ils peuvent avoir
un rôle d’accepteurs ou donneurs de protons, d’électrons, et vont permettre à l’enzyme,
modifiée au cours de la réaction qu’elle catalyse, de retrouver sa forme initiale afin de pouvoir
entrer dans un nouveau cycle catalytique.
2+ 3+
Ex : H O , NADH/NADPH, AcylCoA, ions métalliques (Mg , Fe , …)
2 2
1
H O / H O
2 2 2 2
enzyme enzyme
oxydée reduite

OH
O
Peroxydase
Les cofacteurs sont naturellement présent dans les cellules des organismes vivants d’où sont
extraites les enzymes. L’importance des cofacteurs peut poser un problème pour l’utilisation
d’enzymes purifiées dans des applications en synthèse organique.
10

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