Université Pierre et Marie Curie

Marie Curie

Description

Niveau: Elementaire

• revision - matière potentielle : biochimie métabolique


• revision - matière potentielle : biochimie

Université Pierre et Marie Curie Enzymologie élémentaire Objectifs au cours de Révisions Biochimie PCEM2 Révisions Biochimie métabolique 2002 - 2003 Pr. A. Raisonnier () Mise à jour : 19 juin 2002 Relecture : Pr. A. Raisonnier

• hyperbole de michaelis-menten


• réaction enzymatique


• mécanisme bibi ordonné


• conservation de la symétrie


• voie métabolique


• lactate déshydrogénase


• mécanisme ping-pong


• vitesse maximum

Sujets

• Biochimie
• Carrefour
• Réaction enzymatique
• Voie métabolique

Informations

• Publié par: profil-fool-2012
• Publié le: 01 juin 2002
• Nombre de lectures: 231
• Langue: Français

Extrait

Université Pierre et Marie Curie

Enzymologie élémentaire

Objectifs au cours de

Révisions Biochimie PCEM2

Révisions

Biochimie

métabolique

2002 - 2003

Pr. A. Raisonnier ([e-mail])

Mise à jour : 19 juin 2002 Relecture : Pr. A. Raisonnier

2/131

Enzymologie élémentaire - Pr A. Raisonnier

2002 - 2003

Plan

du

Effet de la concentration de substrat

Définitions

La réaction enzymatique

Enzyme Exemple d’enzyme : l’anhydrase carbonique Substrat Produit

Réaction enzymatique Facteurs : enzyme Facteurs : autres facteurs indispensables Ligand Cofacteur Coenzyme

3/131

3

7

Plan du cours

Objectifs

18 19 20 21 22 23

27

Partie II :

Enzymologie élémentaire - Pr A. Raisonnier

Concentration du substrat Cinétique michaélienne

3.1 3.2 3.3 3.4 3.5 3.6 3.7

Chapitre 4 :

2002 - 2003

Chapitre 2 :

1.1 1.2 1.3 1.4

Chapitre 1 :

2.1 2.2 2.3 2.4 2.5 2.6

Partie I :

Vitesse de réaction Phases de la réaction Phases de la réaction Vitesse initiale Concentration de l’enzyme Passage à la forme active Dosage enzymatique

Cinétique

Effet de la concentration d’enzyme

cours

Chapitre 3 :

Les enzymes

12 13 15 16

Plan du cours

11

9

35

36 37

4.1 4.2

17

25

28 29 30 31 32 33 34

74 75 76 77 78 79 80

4/131

38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57

60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71

59

73

Enzymologie élémentaire - Pr A. Raisonnier

Vitesse maximum Constante de Michaelis Exemple de K m : la lactate déshydrogénase Constantes de la réaction Exemple de constantes : la fumarase Exemple de constantes : l’aspartate aminotransférase = ASAT Exemple de constantes : la créatine phosphokinase Phase stationnaire Equation de la vitesse Equation de la conservation de l’enzyme Constante de Michaelis Exemple de K m : la glycérophosphate déshydrogénase Exemple de K m : l’anhydrase carbonique Exemple de K m : l’isocitrate déshydrogénase Calculs Calculs Equation de Michaelis & Menten Hyperbole de Michaelis-Menten Calculs Diagramme de Lineweaver et Burk

Plan du cours

Effet de la concentration des effecteurs

Chapitre 5 :

4.3 4.4 4.5 4.6 4.7 4.8 4.9 4.10 4.11 4.12 4.13 4.14 4.15 4.16 4.17 4.18 4.19 4.20 4.21 4.22

Facteurs : les effecteurs Effecteur Inhibition compétitive (équation) Inhibition compétitive (hyperbole) Calculs Inhibition compétitive (double inverse) Exemple d’inhibition compétitive : la succinate déshydrogénase Inhibition non compétitive (équation) Calculs Inhibition non compétitive (hyperbole) Inhibition non compétitive (double inverse) Exemple d’inhibition non compétitive : l’anhydrase carbonique

2002 - 2003

Chapitre 6 :

5.1 5.2 5.3 5.4 5.5 5.6 5.7 5.8 5.9 5.10 5.11 5.12

6.1 6.2 6.3 6.4 6.5 6.6 6.7

Sous-unité (d’une protéine) Protomère Symétrie Sites de liaison Conformations Etats de transition Effets sur la réaction enzymatique

Effets allostériques

Conservation de la symétrie Allostérie Modèle symétrique Modéle non symétrique Diagramme de Hill Exemple d’allostérie : myoglobine ; hémoglobine Exemple d’allostérie : l’hexokinase Exemple d’allostérie : la phosphofructokinase Effet de l’ATP sur la PFK Exemple d’allostérie : la glycogène phosphorylase Effet de l’AMP sur la glycogène phosphorylase Voie métabolique Voie métabolique Carrefour métabolique Enzyme-clé

97

81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95

Température optimum

2002 - 2003

111

9.1

120

119

114 115 116 117 118

8.1 8.2 8.3 8.4 8.5

Mécanisme bibi ordonné Exemple de bibi ordonné : l’alcool déshydrogénase Exemple de bibi ordonné : la malate déshydrogénase Exemple de bibi ordonné : la phosphoglycéraldéhyde déshydrogénase Exemple de bibi ordonné : l’UDP-glucose pyrophosphorylase Mécanisme bibi aléatoire Exemple de bibi aléatoire : la créatine phosphokinase Exemple de bibi aléatoire : la citrate synthase Mécanisme ping-pong Exemple de ping-pong : l’alanine aminotransférase = ALAT Exemple de ping-pong : l’aspartate aminotransférase = ASAT Exemple de ping-pong : la phosphoénolpyruvate carboxykinase = PEPCK

113

Plan du cours

98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109

Cinétique à deux substrats

Chapitre 7 :

7.1 7.2 7.3 7.4 7.5 7.6 7.7 7.8 7.9 7.10 7.11 7.12

6.8 6.9 6.10 6.11 6.12 6.13 6.14 6.15 6.16 6.17 6.18 6.19 6.20 6.21 6.22

Partie III :

5/131

Effet des constantes physiques

Enzymologie élémentaire - Pr A. Raisonnier

Dénaturation Charges électriques pH optimum Exemple de pH optimum : la fumarase Exemple de pH optimum : la lactate déshydrogénase

Effet de la température

Chapitre 9 :

Effet du pH

Chapitre 8 :

121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131

6/131

9.2 9.3 9.4 9.5 9.6 9.7 9.8 9.9 9.10 9.11 9.12

Plan du cours

Activation ; dénaturation Relation d’Arrhenius Energie d’activation Exemple d’énergie d’activation : la fumarase Energie interne de la fumarase Energie d’activation Réaction couplée Exemple de réaction couplée : l’hexokinase Exemple de réaction couplée : la phosphoglycérate kinase Liaisons riches en énergie Liaison riche en énergie

Enzymologie élémentaire - Pr A. Raisonnier

2002 - 2003

O

•

•

• •

•

• • •

b

j

e

c

t

i

f

s

Objectifs

1 Définir les termes d’enzymologie : enzyme, substrat, produit, coenzyme, activateur, inhibi- teur, réaction enzymatique, voie métabolique, enzyme-clé. 2 Etudier sur un exemple la vitesse d’une réaction enzymatique en fonction du temps, de la concentration de l’enzyme, de la concentration du substrat, en représentation normale ou en double inverse. Cet objectif peut faire l’objet de problèmes numériques. Définirlavitesseinitiale,lavitessemaximum,laconstantedeMICHAELIS. 3 Donner des exemples d’inhibitions de réactions enzymatiques en expliquant les effets de cet- te inhibition sur les paramètres de la réaction. Donner des exemples d’effets alostériques : activation homotrope coopérative et rétroinhibi- tion hétérotrope. Donner des exemples de cinétiques à deux substrats, ou avec coenzyme libre. Etudierlavitessed’uneéractionenzymatiqueenfonctiondupHoudelatempérature. Etudierlesvariationsdel’énergielibreducomplexeenzyme-substrataucoursdesphasesde la réaction enzymatique. Définir l’énergie d’activation, la réaction enzymatique couplée et la liaison riche en énergie.

1.Définir: préciser dans une phrase concise l’essence d’un objet ou les limites d’un concept en excluant toute notion étrangère et en comprenant toutes les variations possibles de l’objet ou du concept cerné. 2.Etudier: suivre les valeurs d’une fonction pour toutes les valeurs de la variable. 3.Donner un exemple: choisir, décrire et expliquer une situation où un concept ou un corps défini joue le rôle principal et met en évidence ses propriétés essentielles.

2002 - 2003

Enzymologie élémentaire - Pr A. Raisonnier

7/131

8/131

Objectifs

Enzymologie élémentaire - Pr A. Raisonnier

2002 - 2003

Partie I

Les enzymes

2002 - 2003

Les enzymes

Enzymologie élémentaire - Pr A. Raisonnier

9/131

10/131

Les enzymes

Enzymologie élémentaire - Pr A. Raisonnier

2002 - 2003

Chapitre 1

Définitions

2002 - 2003

Définitions

Enzymologie élémentaire - Pr A. Raisonnier

11/131