Réactivitéet Catalyse Enzymatique ( RCE) L3-S6-6

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Licence, Supérieur, Licence (bac+3)
  • cours magistral
Licence de Biochimie 2008/2009 Réactivité et Catalyse Enzymatique ( RCE) L3-S6-6 Enseignants : Ioan LASCU, tél. 05 56 99 90 11, mél i.lascu @ibgc.u-bordeaux2.fr Patrick PAUMARD, tél. 05 56 99 90 47, mél: Institut de Biochimie et Génétique Cellulaires Nous sommes à votre disposition pour toute question concernant l'enseignement, son organisation ou autres questions pédagogiques ou pas.
  • sujets d'examen des années précédentes
  • secrétariat de l'ufr sdv
  • informatique par la baisse des prix
  • régulation allostérique de l'activité enzymatique
  • visualisation de structures de protéines
  • page officielle de l'ufr sciences de la vie http://www.ufrsdv.u-bordeaux2.fr/formation/initiale/accueil_formation_initiale.htm). ¶
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Licence de Biochimie 2008/2009 Réactivité et Catalyse Enzymatique ( RCE) L3-S6-6
Enseignants: Ioan LASCU, tél. 05 56 99 90 11, mél i.lascu @ibgc.u-bordeaux2.fr Patrick PAUMARD, tél. 05 56 99 90 47, mél: Patrick.Paumard@ibgc.u-bordeaux2.fr
Institut de Biochimie et Génétique Cellulaires
Nous sommes à votre disposition pour toute question concernant l’enseignement, son organisation ou autres questions pédagogiques ou pas. Appelez avant de venir pour ne vous déplacer inutilement.
Philosophie de l’enseignement RCE.
Cette UE est en fin de licence, j’ai pensé donc faire une synthèse entre les différentes disciplines :Chimie physique(cinétique et thermodynamique),Chimie organique (stéréochimie et mécanismes),Biophysique,Statistiquesans perdre de vue les caractéristiques propres de l’enzymologie. On va parler des trois grandes méthodes d’étude des mécanismes enzymatiques, la cinétique à l’état stationnaire, la structure cristallographique des complexes enzyme-substrat et l’étude des mutants des résidus du site actif. On va faire des allé-retours chez d’autres disciplines biologiques et même médicales. Il ne faut pas perdre de vue l’objectif des sciences biologiques, comprendre comment fonctionnes les protéines, les cellules et l’organisme. L’enseignement RCE est constitué du cours magistral (13 séances de 2 heures), de travaux dirigés (9 séances de 2 heures) et de travaux pratiques (une séance de 4 heurs et 2 séances de 5 heures). Ces trois formes d’enseignement sontcomplémentaireset non pas indépendantes. Par exemple, on va traiter en détails en cours les principes de la cinétique enzymatique à l’état stationnaire et l’interprétation physique des paramètres cinétiques. Les applications seront discutées en TD à partir d’exemples. Vous devez réviser le cours pour passer convenablement l’épreuve de contrôle continu.
Chapitres de cours:
Le contenu succinct se trouve dans la page officielle de l’UFR Sciences de la Viehttpinitla/eamitnoi/lfeo.rhmtamt)i.ona_cicnuietiila_dsrf-u.vw//:u.wwfr2.or/frdbouxea
Programme préliminaire : 01 Introduction à l’enzymologie. 02 Cinétique chimique, thermodynamique (rappels) 03 Fixation des ligands (Cinétique, thermodynamique) 04 Equation de Michaelis. Cinétique à l’état stationnaire. Signification des paramètres cinétiques. 05 Réaction enzymatique à 2 substrats 06 Enzymologie pratique 07 Inhibition de l’activité enzymatique. Applications bio-médicales 08 Origine du pouvoir catalytique. Etat de transition. Analogues de l’état de transition. Anticorps catalytiques. 09 Chimie des protéines. Structure du site actif des enzymes 10 Etude d’une classe d’enzymes : les protéases. Classification, mécanismes. 11 Etude d’une classe d’enzymes : les phosphotransférases. 12 Régulation de l’activité enzymatique. Isoenzymes. Complexes multi-enzymatiques 13 Régulation allostérique de l’activité enzymatique
Travaux dirigés
La majorité des exercices provient de sujet d’examen des années précédentes de cette UE ou d’examens d’enzymologie d’autres universités. Tous les exercices sont préparés dans l’optique énoncée : la cinétique est une méthode d’étude, et non pas un but final. L’enzymologie n’est pas une branche de l’algèbre ! Les exercices sont disponibles sur la page web lascu.free.fr/RCE/ aussi comme le planning. Vous devez préparer pour chaque séance les exercices proposés.Une épreuve de contrôle continu est prévue mercredi 8 avril 2009.
Travaux pratiques
Trois séances de TP sont prévues : 1. Prise en main du logiciel Kaleidagraph. Obtention d’équation pour traiter des données. 2. Etude cinétique d’une enzyme allostérique (la Phosphofructokinase 1) 3. Fixation d’un ligand. Les polycops disponibles à lascu.free.fr/RCE/ . Vous allez travailler et préparer un compte rendu en binôme, le compte rendu constitue la note de TP.
ATTENTION, vous avez besoin pour le première séance de TP d’un nom utilisateur et d’un mot de passe pour pouvoir ouvrir une session dans la salle informatique.
Pré-requis
L’UE RCE est obligatoire pour les étudiants de la licence de biochimie. Les étudiants doivent réviser les chapitres suivants, étudies dans d’autres UE.
Formules des acides aminés. Abréviations à 1 et 3 lettres Définition D, L (ce n’est pas levogir et dextrogir!). Glycolyse : structure des métabolites, enzymes, régulation Cycle des acides tricarboxyliques (Krebs) Statistique très élémentaire (écart type : définition, calcul, signification physique) ; régression Cinétique et thermodynamique élémentaires
Examen
Renseignez-vous sur la page web de l’UFR sur les coefficients des différentes épreuves le report des notes et sur les autres détails. C’est assez complexe, notamment pour le report des notes d’une année à l’autre.
Pour la première session (mai 2009) les coefficients sont : ECRIT coeff. 4 Epreuve écrite (3 heures) TD coeff. 2 Epreuve écrite (2 heures)
Toutes les épreuves écrites seront SANS DOCUMENTS
L’étudiant doit connaître, non seulement reconnaître.
L’expérience des années précédentes a montré que les enseignants n’ont pas exagéré avec des formules compliquées. Vous trovez les sujets d’examen dans le dossier lascu.free.fr/RCE/sujets
TP coeff. 2 Compte rendu des travaux pratiques
Outils complémentaires:La page web lascu.free.fr/RCE.
On a pensé qu’une page web sera utile pour les étudiants pour un enseignement utile, agréable et transparent. Tous les documents (organisation, transparents présentés en cours, exercices de TD, etc) seront disponibles sur la pagepersonnellelascu.free.fr/RCE. Notez bien que c’est une page personnelle! Les documentsofficielssont affichés selon le cas sur le panneau d’affichage dans la gallérie des amphis, au secrétariat de l’UFR ou sur la page web de l’UFR Sciences de la Vie http://www.ufrsdv.u-bordeaux2.fr/ ! En cas de doute, n’hésitez pas à contacter le secrétariat de l’UFR SdV. L’adresselascu.free.fr/RCEouvre un dossier où vous trouverez les documents de cours, le planning et des sujets d’examen des années précédentes. Pourquoi pas une page d’accueil avec des liens hypertexte ? Parce que c’est plus rapide pour les enseignants et totalement compatible avec les navigateurs et les systèmes d’exploitation (mac, Linux). Les documents sont en format PDF ou texte ; même souci de compatibilité.
Outils complémentaires:Livres
Aucun livre ne correspond exactement au niveau RCE (certains sont insuffisants, d’autres sont trop difficiles). Les différentes notions traitées en cours se trouvent dans les livres suivants, qui se trouvent à la Bibliothèque Carreire.Ce sont les lectures complémentaires, utiles mais pas obligatoires.
Jean PELMONT ENZYMES. CATALYSEURS DU MONDE VIVANT Presses Universitaires de Grenoble, 1995 Un très bon livre ! Un peu long, l’auteur étant d’une grande culture et ne se prive pas de le montrer.
Lubert STRYER, Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko BIOCHIMIE Flammarion Medecine-Sciences (2003) (attention : ne pas confondre avec les éditions antérieures) Le livre est accessible gratuitement en ligne (en anglais) à l’adresse : http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=Books&cmd=search&term=stryer Un classique. Certaines parties ne sont par suffisament développées.
Alan FERSHT STRUCTURE AND MECHANISM IN PROTEIN SCIENCE: A GUIDE TO ENZYME CATALYSIS AND PROTEIN FOLDING W. H. Freeman, New York 1999 Ce livre n’existe pas en Français, malheureusement. Si vous voulez continuer les études dans un master de biochimie il est souhaitable d’approfondir des chapitres en étudiant ce livre, un peu complexe et très dens. N’hésitez pas à demander des conseils !
Serge WEINMAN, Pièrre MEHUL BIOCHIMIE. STRUCTURE ET FONCTION DES PROTEINES. Dunod 2000 Un excellent livre, concis et très bien illustré. Niveau élémentaire.
Outils complémentaires:Informatique Toutes les disciplines profitent du développement des ordinateurs et de la récente « démocratisation » de l’informatique par la baisse des prix des ordinateurs et l’apparition d’excellents logiciels gratuits (domaine public). Il n’est plus nécessaire (ni souhaitable par ailleurs) de pirater des logiciels. Un TP sera dédié à la prise en main du logiciel KALEIDAGRAPH (traitement des données expérimentales). Ce logiciel permet d’obtenir des paramètres à partir de vos données, avec une validation statistique. Ceci n’est pas possible avec les graphiques sur papier millimétré.
Les logiciels ci-dessous sont couramment utilisés par IL pour l’enseignement et pour la recherche. Ils sont du domaine public (gratuits) à l’exception de Kaleidagraph, et n’ont pas besoin d’ordinateurs puissants. En plus, tous sont faciles à utiliser. Pourquoi chercher compliqué quand il y simple ? Un PC de 200 MHz sous Windows 98SE est suffisant (on a ce type de reliques au laboratoire rendent encore des bons services). Ils sont compatibles bien évidemment avec des ordinateurs plus récents.
D’autres enseignants ont des opinions différentes, notamment en ce qui concerne le système Linux. Posez des questions plutôt que passer des heures et des heures à faire des expériences. Patrick Paumard est un expert en informatique biochimique.
Il ne faut pas oublier un « détail » important : l’informatique est un outil et non pas un but. Conséquence : l’utilisation des logiciels est inutile si les concepts biochimiques n’ont pas été assimilés.
Outils complémentaires:Logiciels
Traitement des données si une équation analytique est disponible (l’équation de Michaelis pas exemple): Kaleidagraph(sera utilisé en TP) ; payant, mais téléchargeable gratuitement en version Démo. CurveExpert Un excellent shareware. L’algorithme est très puissant. Gratuit pour une utilisation limitée. Simulation Monte Carlo: Chemical Kinetics Simulator (CKS)Un logiciel élaboré par IBM. Permèt l’analyse des cinétiques complexes où une équation analytique n’existe pas. On rentre l’équation chimique, le logiciel s’occupe du reste. On va parler brièvement en cours. Téléchargéableàhttps://www.almaden.ibm.com/st/computational_science/ck/msim/) Simulation et ajustement, intégration numérique : KINSIM et FITSIM.Développé C. Frieden, par un biochimiste renommé. Permèt l’analyse des cinétiques complexes où une solution analytique n’existe pas. On rentre l’équation chimique, le logiciel s’occupe du reste. http://www.biochem.wustl.edu/cflab/message.html Visualisation de structures de protéines : RASMOL. Coloré et facile à utiliser (http://mc2.cchem.berkeley.edu/Rasmol/v2.6/) SwissPDBViewer(plus complexe, semi-professionnel, puissant pour identifier et visualiser les interactions enzyme-substrat par exemple) http://www.expasy.org/spdbv/text/download.htm
Outils complémentaires:Logiciels
Dessin de structures chimiques : ISIS Draw 2.4(très simple d’utilisation, on peut copier les formules sous forme vectorielle dans d’autres documents) www.mdli.com/download/ Dessin bit-map Irfan View(http://www.irfanview.com/) ouPaint de Microsoft, livré avec Windows (cherchez dans Programmes/accessoires). Utiles pour préparer des rapports électroniques par exemple. Un navigateur(n’importe quel Explorer, ou Firefox marche) Un logiciel de visualisation de documents pdf.J’utiliseFoxit Reader, très rapide et qui permet d’imprimer plusieurs pages sur la même feuille.
Tous ces logiciels sont gratuits (sauf Kaleidagraph). La maîtrise de Kaleidagraph est obligatoire, quant aux autres logiciels c’est totalement facultatif.
Une liste exhaustive de logiciels utiles, pas chers et faciles à utiliser sera préparée prochainement.