Linker histone-nucleosome interactions [Elektronische Ressource] : a modelling and simulation study / put forward by Georgi V. Pachov
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Description

Dissertationvsubmittedyto16.12.2009thePutComV.binedvdiv,FofacultiesNaturalforardtheysics):NaturalacSciencesin:andOralfordegreeMathematicsDoofoftheSciencesRupforwerto-CarolabUnivM.Sc.(PhersitGeorgiyPofhoHeidelbBornerg,PloGermanBulgariayexamination:fortheSmithLinkDr.erLangoyDr.AProf.MoJeremdellingC.andProf.SimulationJ?rgStudywskiReferees:910−1 −1∼ 10nsbildetwurdedabdieeieinerNukleoso-vmenvanhenzugeordnetundSteuerungHierbkthdieseinexibeinewurdestarkmitnegativhgeladeneneChromatinfaserStruktur,neuesdieSimChromat-Satzinberganger.en,DasonLinkaufer-HistonangewistdasseinBasierendProtein,inwSimdeshesArtanma?gebdasBe-Nukleosomwurdenbindeteidenunddieit?tVterknBindungspartner?pfungKderrepr?senNukleosomenKunw-Prozesstereinanderbahlalgorithmenestimmdert.undUmDiesediedasNukleosom-Linkeier-wurde.Histon-W?pfungshistoneconformationhselwirkungderzuBegeg-siminulieren,onwurdenstabilenSim?nderungulationsmethofungshistons,denonnderkBrowVhedieseDynamikeine(BD)ene.undelektrostatiscdiehenNormalmozugeordnet.denanalyseerfahren(NMA)hbmolekularerendenutzt.wurdeDiekNMAwirddeseinNukleo-onsomsbzeigtenFlex-dieDerhenhwirdtigstenMarkBewegegungsmoWdeneitenderhiedenenbdreieidenbasierenLinkecer-DNSdenMolek?

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Informations

Publié par
Publié le 01 janvier 2010
Nombre de lectures 23
Langue Deutsch
Poids de l'ouvrage 4 Mo

Extrait


Dissertation
v
submitted
y
to
16.12.2009
the
Put
Com
V.
bined
vdiv,
F
of
aculties
Natural
for
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the
ysics):
Natural
ac
Sciences
in:
and
Oral
for
degree
Mathematics
Do
of
of
the
Sciences
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M.Sc.(Ph
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Dr.
A
Prof.
Mo
Jerem
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C.
and
Prof.
Simulation
J?rg
Study
wski
Referees:910
−1 −1
∼ 10ns

bildet
wurde
dab
die
ei
einer
Nukleoso-
v
men
v

an
hen
zugeordnet
und
Steuerung

Hierb
kt
h
diese

in
exib
eine
wurde
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h
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Struktur,
neues
die
Sim
Chromat-
Satz
inb
ergang
er.
en,
Das
on
Link
auf
er-Histon
angew
ist
dass
ein
Basierend
Protein,
in
w
Sim

des
hes
Art
an
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das
Be-
Nukleosom
wurden
bindet
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und

die
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V
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K
der
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K
un
w-Prozess
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b
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der
t.
und
Um
Diese
die
das
Nukleosom-Link
ei
er-
wurde.
Histon-W
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ec
onformation
hselwirkung
der
zu
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sim
in
ulieren,
on
wurden
stabilen
Sim
?nderung
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den
onn
der
k
Bro
w

V
he
diese
Dynamik
eine
(BD)
ene.
und
elektrostatisc
die
hen
Normalmo
zugeordnet.
denanalyse
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h
b
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en
den
utzt.
wurde
Die
k
NMA
wird
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on
soms
b
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die
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h
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Bew

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W
den
eiten
der
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b
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Link
ec
er-DNS
den
Molek?le.
vierte
Diese
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Ergebnisse
o
wurden
h
b
erkn
en
w
utzt,
Nukleosom
um
b
K
Ergebnisse
onformationen
V
der
ev
Link
oene
er-DNS
Nukleosoms
zu
den
generieren,
Sim
w
Dynamik

ungsk
he
Molekulardynamiksim
in
Details
BD
ala
Sim
die
ulationen
ergab
zum
K
Do
k

Sc
king
erkn
mit
einem
starren
erden
K
Auf
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W
ern
ten

gew
hen
in
einer
Umst?nde
Link
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er-
w
DNS
v
und
sein
deren
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h?here
ten
)
an
einer
das
hen
Nukleosom

eingesetzt
b
wurden.
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Ein
diesen
V
Sim
zur
ula-
ksic
tionen
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k
on
onn
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ten
in
zw
BD
ei
ulationen
un
en



elt.
he
ei
Bindungsstellen
ein
und
als
eine
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v
h
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t-Bindungsstelle
onformationen
auf
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dem
die
Link
ibilit?t
er-Histon
tieren.
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?b
tiziert

w
den
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onformationen
Die
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Aminos?uren,
einen
die
o

b
h
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in
dessen
den

Sim
hk
ula-
vier
tionen
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als
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folgen:
h
v
tig
ihnen
f?r
auf
die
W
Bindung
hselwirkungsenergie
herausstellten,
hen
sind
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k
der
onsisten
basiert
t
einer
mit
ahl.
exp
Meth-
erimen
de
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erfolgreic
Daten.
auf
Dar?b
V
erhinaus
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wurde
andt,
f?r
ob
eine
das
gro?e
als
Anzahl
el
v
ehandelt
on
Die
Link
zeigen,
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das
onformationen
erkn
eine
b
einzige
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v
eine
orherrsc
K
hende
des
Bindungsmo
bindet.
de
auf
des
Ergebnissen
Link
BD
er-Histons
ulationen
an
die
das
des
Nukleosom
n
ge-
omplexes
funden.
einer
Basierend
ulation
auf
atomaren
den
auf
Ergebnissen
Zeitsk
des
v
um
DNS
Histonproteine,
h
delliert.
BD
mo
Do
Die

ulation
king
einen
wurden
biomolekularen
die
omplex
Assoziation-
eine

onformationellen
h
einer
windigk
hleifenregion
eiten
V
des
?p-
Link
die
er-Histons

an
w
das
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Nukleosom
te.
mo
diese
delliert.
und
Die
eise
erhal-
onn
tenen
Einsic
hohen
ten
Assoziationsgesc
onnen
h
erden
windigk
die
eiten
enen
in
der
der
erkn
N?he
Bindung.
der
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Diusionsgrenze
erden
(
Ergebnisse
k
on

deutung
ern
f?r
M
Mo
Zellk
der
Im
auf
s
Eb
elt
v
9 −1 −110
∼ 10ns
of
ucleo-
on
some
partners
particles,
b
and


vian
ks
that
in
lo
to
limit
a

highly
The
negativ
on
ely
system,

F
harged
in


the
for

s
hromatin
biomolecules.
b
as
er.

The
is
link
four
er
een
histone

is
deled
a
binds
protein

that
in
binds
In
to
whic
the
viding
n
are
u-
hromatin

histone
and
w
determines
w
ho
d
w
BD
the
One
n
a
ucleosomes
its
are
w
link
y
ed
probabilit
to
algorithms:

energy
h
the
other.
metho
T
link
o
ucleosome
sim

ulate
histone
the
en
n
BD
ucleosome-link
w
er

histone
all
in
on


a
the
Bro
e
wnian
w
Dy-
to

ucleosome
(BD)
b

delling
hnique
the
together
forming
with
around
normal
ucleus,
mo
attributed
de
b
analysis
b
(NMA)
new
w
ting
as
y
applied.
ulation
NMA
elop
of
the
the
treated
n
set
ucleosome
represen
rev
y
ealed
b
the
the
most
ed
prominen
Mark
t

mo
follo
des
t
of
are
motion
in
of
et
its

t
is
w

o
w
link
to
er
histone-n
DNAs.
the
The
as
results
a
w
result
ere
link
used
en
to
more
generate
ucleosome

wing
formations
obtained,
of

the
mo
link
atomic
er
(MD),
DNAs

whic
of
h

w

ere
a
used
on
in
region
BD
er
sim

ulations
to
of
eect.
the
as
rigid-b
ts
o
determinan
dy
er
do
the

ected
king
v
of
order
a
the
link
er.
er
diusional
histone
(
and
proteins,
its
M
m
wraps
utan
DNA
ts
)
to
ere
the
to
n
steering
ucleosome.
et
F
een
rom
oth
the
A
sim
metho
ulations,

t
for
w
exibilit
o
during

sim
binding
w
sites
dev
and
ed.
one
of
non-binding
binding
site
is
on
as
the
discrete
link
of
er

histone
ting
w
exibilit
ere
.
iden
transition
tied.
et
The
een
amino

acids
describ
found
b
to
a
b
o
e
pro-
most
with
imp
y
ortan
wing
t
dieren
for

binding
three
in
based
the
the
sim

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