MINISTERE DE L'EDUCATION NATIONALE

Virginie Hannecke

Description

Niveau: Supérieur

• mémoire

MINISTERE DE L'EDUCATION NATIONALE ECOLE PRATIQUE DES HAUTES ETUDES Sciences de la Vie et de la Terre MEMOIRE présenté par Virginie HANNECKE pour l'obtention du diplôme de l'Ecole Pratique des Hautes Etudes Différenciation métabolique des fibres du muscle Longus colli chez l'Homme. soutenu le 18 septembre 2001 devant le jury suivant : Monsieur Bernard LACOUR - Président Monsieur Jean CHAMBAZ - Rapporteur Monsieur J. Patrick BARBET - Examinateur Monsieur Vincent MOULY - Examinateur Directeur EPHE (Section des Sciences de la vie et de la terre) : Pr J. CHAMBAZ Adresse : Laboratoire de Pharmacologie Cellulaire et Moléculaire Université Pierre et Marie Curie, 15 rue de l'école de Médecine 75006 PARIS e-mail : Directeur de stage : Pr J.P BARBET Adresse : Laboratoire d'Histologie, Embryologie, Cytogénétique. Faculté de Médecine Cochin Port-Royal, 24 rue du faubourg saint Jacques 75014 PARIS. e-mail : ECOLE PRATIQUE DES HAUTES ETUDES SCIENCES DE LA VIE ET DE LA TERRE DIFFÉRENCIATION MÉTABOLIQUE DES FIBRES DU MUSCLE LONGUS COLLI CHEZ L'HOMME HANNECKE Virginie 18 septembre 2001 RESUME EPHE Banque de Monographies SVT 1

• filament épais


• empilement des vertèbres cervicales et de la tête


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• physiologie des muscles du cou


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Sujets

• Mémoire
• Barbet

Informations

• Publié par: profil-nechor-2012
• Publié le: 01 septembre 2001
• Nombre de lectures: 45
• Langue: Français

Extrait

 

MINISTERE DE L’EDUCATION NATIONALE   ECOLE PRATIQUE DES HAUTES ETUDES   Sciences de la Vie et de la Terre       MEMOIRE   présenté   par   Virginie HANNECKE     pour l’obtention du diplôme de l’Ecole Pratique des Hautes Etudes

Différenciation métabolique des fibres du muscle Longus colli chez l’Homme.

soutenu le 18 septembre 2001  devant le jury suivant :

                                            Monsieur Bernard LACOUR - Président  Monsieur Jean CHAMBAZ - Rapporteur  Monsieur J. Patrick BARBET - Examinateur Monsieur Vincent MOULY - Examinateur     Directeur EPHE (Section des Sciences de la vie et de la terre) :  Pr J. HCAMBAZ Adresse : Laboratoire de Pharmacologie Cellulaire et Moléculaire Université Pierre et Marie Curie, 15 rue de l’école de Médecine 75006 PARIS e-mail   : [e-mail]   Directeur de stage   : Pr J.P BARBET Adresse : Laboratoire d’Histologie, Embryologie, Cytogénétique. Faculté de Médecine Cochin Port-Royal, 24 rue du faubourg saint Jacques 75014 PARIS. e-mail : [e-mail] ECOLE PRATIQUE DES HAUTES ETUDES SCIENCES DE LA VIE ET DE LA TERRE   D IFFÉRENCIATION   MÉTABOLIQUE   DES   FIBRES   DU   MUSCLE L ONGUS   COLLI   CHEZ   L ’H OMME   HANNECKE Virginie 18 septembre 2001   RESUME

 Les muscles cervicaux ont une double fonction posturale et dynamique, de façon à assurer à la fois la stabilité et la mobilité du rachis cervical. La dualité fonctionnelle et la complexité du système cervico-céphalique rendent son étude difficile, et la physiologie des muscles du cou reste mal connue chez l'Homme.  Notre travail porte sur la différenciation métabolique des fibres du muscle longus colli chez l'Homme, et sur l'apparition de cette différenciation au cours du développement. L'étude histologique qualitative et quantitative fait appel à des techniques d'histoenzymologie (ATPase) et d'immunohistochimie (marquage avec des anticorps spécifiques des isoformes lente et rapide des chaînes lourdes de la myosine). Elle est complétée par une étude biochimique de l'expression des chaînes lourdes et des chaînes légères de la myosine.  Les résultats indiquent que, chez l'adulte, le muscle longus colli est constitué de fibres musculaires à noyaux périphériques présentant une relative dispersion de calibre. Au plan histochimique, les fibres de type 1 ou de type 2 expriment exclusivement la myosine lente ou la myosine rapide. Au plan quantitatif, la proportion de fibres lentes varie entre des extrêmes de 30 à 73 %; par ailleurs, la dispersion de calibre prédomine sur les fibres rapides de type 2 qui sont globalement plus petites que les fibres lentes de type 1. Ces résultats sont bien corrélés aux constatations biochimiques et permettent de conclure que la plupart des muscles longus colli que nous avons étudiés présentent une prédominance lente. Cette expression prédominante d'un phénotype lent dans le muscle longus colli atteste de l'importance posturale de ce muscle, en dehors même de son action dynamique de fléchisseur du rachis cervical.  Notre étude du développement indique par ailleurs que le m. longus colli se différencie pendant la période embryo-fœtale de façon comparable à celle d’autres muscles de l’organisme, comme par exemple le quadriceps. La prédominance lente avec une dispersion de calibre des fibres a été observée pour la première fois dans notre série au niveau du muscle longus colli d’un enfant d’un an et demi, suggérant que l’établissement du phénotype adulte de ce muscle commence à s’installer en période postnatale parallèlement à l’acquisition des mécanismes de contrôle du maintien de la tête et du cou.   MOTS CLES :   développement, différenciation métabolique, fonction, Homme, longus colli, muscle squelettique       TABLE DES MATIERES :   INTRODUCTION 6 ______________________________________________________________ I           RAPPEL DE LA STRUCTURE NORMALE DU MUSCLE SQUELETTIQUE _________________________________________________________________________________ 7 1° ARCHITECTURE DU MUSCLE STRIE SQUELETTIQUE _______________________________________ 7 2°         STRUCTURE GENERALE DES FIBRES MUSCULAIRES EXTRA-FUSALES 7 _____________ OPIE OPTIQ __________________________________________________ 7 A - EN MICROSC UE. B - EN MICROSCOPIE ELECTRONIQUE. ___________________________ 8 _______________ 1) Les filaments épais de myosine._______________________________________________ 9 2) Les filaments fins 9 _________________________________________________________________ 3) Réticulum sarcoplasmique et système des tubules T_ :___________________ 10 4) Autres constituants des fibres musculaires : 11 _______________________________ a) Le cytosquelette______ 11 _____________________________________________________________________________________________ b) e sa ____________________________________________________________________________________________________ L rcolemme 12 5) La contraction musculaire : 13 ____________________________________________________ 3° HETEROGENEITE DES FIBRES MUSCULAIRES CHEZ L’HOMME. 13 _______________________ A - HISTOENZYMOLOGIE ET DIVERS TYPES DE FIBRES MUSCULAIRES STRIEES 14 __________________________________________________________ zymatiques des fibres mu __________________ 1) Activités en sculaires striées : 14 2) Classification des fibres par l’histoenzymologi __________________________ 14 e : B - DIVERSITE DE L’EXPRESSION DES PROTEINES CONTRACTILES : 17 ___ 4° CELLULES SATELLITES 17 __________________________________________________________________________ 5 VASCULARISATION et INNERVATION 17 ° ________________________________________________________ ______________________________________________________ A - LA VASCULARISATION : 17 B - L’INNERVATION : 17 _______________________________________________________________ ____________________________________________________________ 1) innervation motrice : 17

                                                                                                                                                                                                                                                                                               I     ___________________________________________________________ 2) innervation sensitive : 17 a) s fu ____________________________________________________________________________________ le seaux neuromusculaires 17 b) les organes tendineux de Golgi__ 17 _________________________________________________________________________________ II              ANATOMIE DU MUSCLE LONGUS COLLI 17 __________________________ ______________________________________________________________________________________ 1° DESCRIPTION 17 2 ACTION 17 ______________________________________________________________________________________________ ° 3° INNERVATION 17 _____________________________________________________________________________________ _______________________________________________________________________________ 4° VASCULARISATION 17       LIstes des abréviations   AgNo 3 APS ATP Ca 2+ DAB DTT EDTA Eau milliQ Eau milliRO H 2 O 2 Mg 2+ MgCl 2 -6H 2 O MHC Na 2 CO 3 Na 2 HPO 4 Na 2 S 2 O 3 -5H 2 O Na 4 P 2 O 7 -10H 2 O NaCl NaH 2 PO 4 NaOH NP-40 NSS PBS q.s.p. SDS a -NADH     INTRODUCTION                                L’organisation du système musculaire du cou est complexe et singulière et permet d’assurer la stabilité et la mobilité du rachis cervical. Les muscles cervicaux, agencés en plusieurs plans superposés, ont une double fonction posturale et dynamique de façon à mobiliser la tête dans l’espace en harmonie avec le fonctionnement des organes des sens et à maintenir solidement en position érigée l’empilement des vertèbres cervicales et de la tête.    Cette dualité fonctionnelle et la complexité du système cervico-céphalique ne rendent pas leur étude facile, de telle sorte que la physiologie de ces muscles est encore mal connue.  

nitrate d’argent persulfate d’ammonium adénosine 5’ triphosphate ion calcium 3,3’diaminobenzidine dithiothreitol ethylenediaminetetraacetic Acid eau ultrapure eau purifiée par osmose inverse peroxyde d’hydrogène ion magnésium magnesium chloride chaînes lourdes de la myosine carbonate de sodium disodium phosphate thiosulfate de sodium tetrasodium pyrophosphate chlorure de sodium phosphate de sodium soude Nonidet P-40 phospate buffer saline + serum de cheval phosphate buffer saline quantité suffisante pour sodium dodecyl sulfate a -nicotinamide adenine dinucléotide,reduced form

 Parmi les muscles du cou, les muscles prévertébraux (au nombre de trois : m longus colli, m. longus capitis, m. rectus capitis anterior) forment un groupe profond médian, appliqué sur la face antérieure du rachis cervical et des trois premières vertèbres dorsales. Le principal muscle longus colli est avant tout, de part sa situation et son insertion en haut sur le tubercule de l’atlas, un fléchisseur du rachis cervical. Par ailleurs, l’importance de la fonction posturale du m. longus colli reste discutée, compte tenu de son rôle évident dans le maintien de la lordose cervicale.   Dans le cadre de ce mémoire, notre travail vise à apprécier l’importance relative des fonctions dynamique et posturale du muscle longus colli en étudiant la différenciation métabolique de ses fibres contractiles. Nous avons ainsi appliqué différentes techniques morphologiques et biochimiques à l’étude du muscle longus colli chez l’Homme adulte et à différents stades du développement embryo-fœtal.    Après avoir rappelé dans un premier temps la structure normale du muscle squelettique et l’organisation du m. longus colli, nous présenterons les résultats obtenus lors de notre étude morphologique et leur corrélation avec les constatations biochimiques. Ainsi que nous le verrons, nos résultats permettent de souligner l’importance de la fonction posturale du muscle longus colli, ainsi que l’acquisition de cette fonction pendant la période postnatale.   I RAPPEL DE LA STRUCTURE NORMALE DU MUSCLE SQUELETTIQUE   Les muscles squelettiques représentent l’ensemble des muscles à contraction volontaire assurant la motricité. Chacun de ces muscles peut être considéré comme un organe en lui-même; car en plus du tissu musculaire il possède du tissu conjonctif, des fibres nerveuses, des récepteurs sensitifs et des vaisseaux sanguins.                              Le tissu musculaire strié squelettique est composé de faisceaux de cellules très longues communément appelées « fibres musculaires », d’ un diamètre variant de 10 à 100 m m, cylindriques, multinuclées, présentant une striation transversale. Elles sont caractérisées par la présence de filaments contractiles, les myofilamentsF[ ARDEAU 1977].   1° ARCHITECTURE DU MUSCLE STRIE SQUELETTIQUE                              Le corps du muscle est enveloppé d’une gaine conjonctive appelé é e p   imysium . Cet épimysium envoie vers l’intérieur de fins septa de tissu conjonctif déterminant des faisceaux de fibres au sein du muscle. Ces septa constituent ce qu’on appelle p   é l r e i   mysium . L’ensemble des groupements de fibres déterminé par le périmysium constitue ce qu’on appelle f d a e is s c   eaux . Chaque fibre musculaire est entourée par une fine lame de tissu conjonctif l , ’e   ndomysium . Les fibres musculaires sont responsables de la contraction tandis que le tissu conjonctif constitue une armature de soutien pour les fibres et les relie aux tissus adjacents. Le tissu conjonctif sert également de lieu de passage pour les vaisseaux et les nerfs des muscles.               2° STRUCTURE GENERALE DES FIBRES MUSCULAIRES EXTRA-FUSALES   A - EN MICROSCOPIE OPTIQUE.                             Les fibres musculaires extra-fusales apparaissent comme des éléments allongés, plurinuclées et présentant une striation transversale régulière. De forme plus ou moins cylindrique, elles mesurent de 10 à 1 m 00m  de diamètre avec une longueur variable de quelques millimètres à plusieurs centimètres. Plusieurs noyaux, en position périphérique, sont allongés dans le sens de la fibre.                      Des coupes longitudinales de cellules musculaires ou fibres musculaires colorées par l’hématéine éosine montrent cette striation transversale composée de bandes sombres et de bandes claires. Les bandes sombres sont appelées bandes A (anisotropes, c’est à dire biréfringentes en lumière polarisée); les bandes claires sont appelées bandes I (isotropes, c’est à dire qui n’altèrent pas la lumière polarisée) [K RAUSE 1863]. Chaque bande I est coupée en deux par une ligne sombre transversale, la strie Z. La plus petite unité répétitive de l’appareil contractile, le sarcomère , s’étend d’une strie Z à une autre strie Z. Le sarcoplasme de chaque fibre musculaire comporte de très nombreux filaments cylindriques groupés en faisceaux et appel m é y s of   ibrilles . Les myofibrilles, dont le diamètre est de 1 à 2 m m, sont parallèles au grand axe de la fibre musculaire et constituées d’une répartition de sarcomères. Etant donné que les sarcomères des fibrilles adjacentes se trouvent au même niveau d’une fibrille à l’autre, il en résulte une striation transversale caractéristique de la fibre musculaire striée squelettiqueB [ OWMAN 1840].  

B - EN MICROSCOPIE ELECTRONIQUE.    L’aspect du sarcomère décrit plus haut est en rapport avec la présence de deux types de filaments - épais et fins - disposés parallèlement au grand axe de la myofibrille, de manière symétrique [P AGE et H UXLEY 1963]. - Les filaments épais occupent le disque A, portion centrale du sarcomère.   - Les filaments fins sont parallèles entre eux, s’étendent au centre du sarcomère entre les filaments épais et s’insèrent   sur la strie Z. Du fait de cet arrangement architectural les bandes I sont constituées de filaments fins, non recouverts par les filaments épais. Les disques A sont principalement composés de filaments épais et d’une partie de filaments fins. Une observation plus précise montre la présence d’une bande claire au centre du disque A, la bande H qui n’est composée que de filaments épais – elle même centrée par la strie M. Les filaments fins et les filaments épais se recouvrent les uns les autres sur une partie du disque A. Une coupe transversale de cette région montre que chaque filament épais est entouré de six filaments fins disposés de manière hexagonale. Les filaments du muscle strié squelettique sont composés d’au moins quatre protéines: l’actine, la tropomyosine, la troponine et la myosine. Les filaments fins sont composés des trois premières citées (actine, tropomyosine et troponine) et les filaments épais sont principalement formés de myosine.   1) Les filaments épais de myosine Ils mesurent 12-14 nm d’épaisseur et 1.6 mm de long, situés au milieu du sarcomère dans le disque A. Les filaments épais sont constitués de l’association d’environ 200 à 300 molécules de myosine native (elles même formées de deux chaînes lourdes et de quatre chaînes légères).   La molécule de myosine est hexamérique avec une masse moléculaire de 470 000 daltons, d’une longueur de 140 -170 nm, est allongée en forme de club de golf [R ICE 1961]. La trypsine clive la molécule en deux parties : méromyosine légère (MMl) et méromyosine lourde (MML) [S ZENT - G YÖRGYI  1953]. La méromyosine légère constitue la majeure partie de la queue de la molécule et confère aux molécules de myosine la capacité de s’assembler pour constituer le filament épais. La papaïne clive la méromyosine lourde en une partie en bâtonnet, ou fragment S2, et en deux parties globulaires ou fragment S1. Les deux chaînes lourdes s’enroulent l’une autour de l’autre à leurs extrémités C terminales en un bâtonnet hélicoïdal fibreux. L’association ordonnée de plusieurs de ces bâtonnet constitue le filament épais. A leur extrémités N terminales, les chaînes lourdes se séparent et forment deux têtes globulaires qui portent chacune des sites de fixation de l’actine et de l’ATP. Chaque tête est en outre associée aux deux types de chaînes légères. La myosine native comporte ainsi deux chaînes polypeptidiques (lourdes) disposées en hélice a
dans la partie allongée de la molécule et dont les extrémités se replient pour constituer les deux fragments S1 [L OWEY  et al. 1969]. Chaque sous-fragment S1 contient par ailleurs deux chaînes légères de myosine.   2) Les filaments fins   Ils sont constitués par deux brins d’actine formant une hélice dans la gorge de laquelle se logent des molécules de tropomyosine et se répartissent de façon périodique des complexes de troponine.   L’actine  est une protéine globulaire (actine G) dont le monomère possède un diamètre de l’ordre de 5.5 nm et une masse moléculaire de 43 000 daltons. La molécule peut fixer un ion Ca 2+  et possède une forte affinité pour une molécule d’ATP. La polymérisation en présence de Ca 2+  ou de Mg 2+  et d’ATP aboutit à la formation d’actine F (fibrillaire) [J AKUS et H ALL  1947]. Deux chaînes polymérisées s’enroulent en double hélice pour constituer le filament fin. La position relative des monomères d’actine définit la polarité du filament (tous les filaments d’actine qui appartiennent à un même sarcomère et qui s’insèrent sur la même strie Z possèdent la même polarité). La tropomyosine est une protéine fibrillaire d’une longueur de 40 nm, d’une masse moléculaire de 130 000 daltons, constituée de deux chaînes polypeptidiques a  et b  disposées en hélice [E BASHI  1963]. Dans le filament fin, la tropomyosine se dispose dans la gorge de l’hélice d’actine de telle sorte que le complexe ainsi formé comprend sept molécules d’actine pour une molécule de tropomyosine. La troponine  est une protéine globulaire, d’une masse moléculaire de 86 000 daltons, attachée au système actine-

tropomyosine du filament fin à des intervalles réguliers d’environ 38 nm. Le complexe troponine comporte trois sous- unités :  - troponine C fixant le calcium (MM = 18 000 daltons)  - troponine T qui est capable de se fixer solidement à la tropomyosine (MM = 23 000 daltons )  - troponine I, inhibant les interactions actine-myosine. Cette inhibition est levée lorsque la troponine C du complexe de troponine fixe le calcium.   3) Réticulum sarcoplasmique et système des tubules T :  Par leurs faces latérales, les myofibrilles établissent des rapports étroits avec des réseaux sarcoplasmiques particuliers [P ORTER et P ALADE 1957].  Cytologiquement, le réticulum sarcoplasmique constitue un réseau de tubules disposés parallèlement à l’axe des myofibrilles. Des anastomoses transversales au niveau des jonctions A-I forment des citernes dilatées, ou citernes terminales, entourant complètement chaque myofibrille. Les tubules T représentent des invaginations de la membrane plasmique qui s’enfoncent en profondeur et cheminent parfois entre les citernes terminales voisines du réticulum sarcoplasmique. L’ensemble des tubules T constitue par définition, le système T. L’ensemble de deux citernes terminales voisines et du tubule T correspondant constitue une triade dans le muscle strié squelettique. Les triades sont situées au niveau de la jonction disque A- disque I et il existe deux triades au niveau de chaque sarcomère. Ces dispositifs jouent un rôle dans le transfert et le stockage du calcium intracellulaire, en particulier lors de la contraction musculaire [K ELLY et K UDA 1979]. Au niveau de la triade, la dépolarisation du tubule T se transmet au Réticulum sarcoplasmique grâce à l’existence de ponts protéiques. A la suite d’une dépolarisation de la membrane du réticulum sarcoplasmique, provoquée par un influx nerveux, les ions Ca 2+ , concentrés dans les citernes sarcoplasmiques, sont libérés passivement au voisinage des myofilaments; ils se fixent alors sur la troponine et permettent la formation des liaisons actine-myosine. Après le passage de l’influx nerveux, le réticulum sarcoplasmique joue le rôle de siphon en réintégrant activement les ions Ca 2+ au sein de ces citernes; c’est ce qui entraîne l’arrêt de l’activité contractile. Le réticulum sarcoplasmique régularise spécifiquement le flux d’ion Ca 2+ , grâce à une ATPase membranaire qui peut maintenir un gradient calcique de l’ordre de 1/1000 et une calséquestrine hydrosoluble et liant fortement le calcium. Ces dispositifs jouent un rôle essentiel dans le transfert et le stockage du calcium intra-cellulaire, en particulier lors de la contraction musculaire [H ASSELBACH 1979]. 4) Autres constituants des fibres musculaires : a)   Le cytosquelette Il comporte des microtubules ainsi que d’autres filaments, parfois annexés au sarcomère. Ainsi les filaments intermédiaires de desmine forment un réseau abondant au niveau des stries Z, avec quelques filaments tendus longitudinalement le long du sarcomère [H UBBARD et L AZARIDES 1979]. De façon comparable, des filaments de titine et de nébuline (protéines musculaires de haut poids moléculaire) constituent une armature longitudinale de renforcement du sarcomère. Les filaments de titine sont tendus sur toute la longueur du sarcomère et possèdent une partie reliant l’extrémité des filaments épais de myosine à la strie Z. Les filaments de nébuline sont associés aux filaments fins d’actine. Tous ces filaments joueraient un rôle dans l’élasticité des myofibrilles. Les filaments de desmine (appartenant au groupe de protéines des filaments intermédiaires) lient les myofibrilles adjacentes les unes aux autres et les maintiennent alignées. De plus, ils fixent les myofibrilles à la membrane cellulaire.   b) Le sarcolemme Il est constitué par l’association du plasmalemme avec une lame basale. Il comporte plusieurs différenciations spécialisées, en particulier au niveau des insertions myotendineuses ou des synapses neuromusculaires (plaque motrice). La dystrophine, se localise au sein des fibres musculaires dans la région du plasmalemme, elle est particulièrement abondante au niveau des insertions myotendineuses et joue un rôle important dans les relations entre le cytosquelette des fibres et la matrice exta-cellulaire .   c) parmi les autres organites   Les mitochondries sont très nombreuses et forment des amas sous le sarcolemme, elles se disposent autour des myofibrilles en regard des disques I ou parfois en chaînes longitudinales intermyofibrillaires [F ARDEAU 1977].  

Des gouttelettes lipidique  s sont souvent en contiguïté avec les mitochondries. Quelques empilements de citernes golgiennes sont situés à proximité des pôles nucléaires, où ils coexistent avec de rares éléments du réticulum granuleux. La matrice sarcoplasmique contient des grains de glycogèn , e  de l’eau, des sels minéraux ainsi qu’un pigment respiratoire caractéristique, la myoglobine .   5) La contraction musculaire :                   Les myofibrilles sont directement responsable de la contraction musculaire, grâce à l’établissement de ponts entre les molécules d’actine et de myosine et au glissement des myofilaments. L’énergie nécessaire est fournie par l’hydrolyse de l’ATP produit soit par la voies glycolytique en l’absence d’oxygène soit par la voie oxydative.  Le réticulum sarcoplasmique a la possibilité de stocker et de retenir dans sa lumière des ions Ca 2+ . A la suite d’une stimulation nerveuse, la transmission par les tubules T d’une onde de dépolarisation membranaire au réticulum sarcoplasmique favorise la libération d’ions Ca 2+  dans le sarcoplasme où ils entrent en contact avec les myofilaments. Le calcium se fixe à la troponine C levant l’inhibition par la troponine I de l’activité ATPasique de la tête de myosine et favorise la création de complexes d’actomyosine entre la tête S1 de la myosine et deux monomères d’actine. Les filaments de myosine et d’actine glissent les uns par rapport aux autres, sans doute du fait de changements de conformation liés à la mobilité de la partie S2 de la molécule de myosine [H UXLEY et B ROWN 1967]. Après dissociation de la liaison d’actomyosine, le mouvement se reproduit de proche en proche et aboutit au raccourcissement du sarcomère, transformant ainsi l’énergie chimique en énergie mécanique. Chaque liaison d’actomyosine aboutit à la consommation d’une molécule d’ATP. Lorsque cesse la dépolarisation membranaire, le recaptage du calcium dans le réticulum sarcoplasmique aboutit à la perte de l’activité ATPasique de la myosine, à l’augmentation de la concentration sarcoplasmique en ATP et à la relaxation musculaire.   3° HETEROGENEITE DES FIBRES MUSCULAIRES CHEZ L’HOMME.      Dans l’espèce humaine, il n’existe pas de muscles anatomiquement « blancs » ou « rouges » et l’hétérogénéité morphologique et fonctionnelle ne se conçoit qu’à l’échelle des fibres musculaires. Les faisceaux musculaires contiennent en proportion variable des fibres de différents types, réparties de façon homogène, en damier régulier. Les fibres, toutes multinuclées et striées, se distinguent les unes des autres par différents caractères, notamment par leur vitesse de contraction (lente, rapide et intermédiaire). De nombreuses méthodes d’études physiologiques, morphologiques (histochimique, histoenzymologique, ultrastructure, immunocytochimique) et biochimiques permettent de caractériser chez l’Homme les différentes population de fibres musculaires. Plusieurs revues détaillent ces techniques ainsi que les diverses classifications auxquelles elles ont conduit [F ARDEAU 1969, D UBOWITZ et B ROOKE 1973, F ARDEAU 1973, D UBOWITZ 1985, G AUTHIER 1986].   A - HISTOENZYMOLOGIE ET DIVERS TYPES DE FIBRES MUSCULAIRES STRIEES 1) Activités enzymatiques des fibres musculaires striées :    Le fonctionnement de chacune des voies métaboliques, qui fournissent de l’énergie à la fibre musculaire striée, dépend d’enzymes qui sont spécifiques. Les techniques histoenzymologiques localisent l’activité de ces enzymes sur des coupes de fibres musculaires. Ces faits sont essentiels car il est actuellement possible de connaître les voies métaboliques préférentielles d’une fibre musculaire donnée.   2) Classification des fibres par l’histoenzymologie:   ·         D UBOWITZ et P EARSE [1960] différencient les types de fibres musculaires en fonction de leur activité oxydative et phosphorylasique : 1. les fibres de type I à forte activité oxydative, faible activité phosphorylasique.        2.     les fibres de type II à faible activité oxydative et à forte activité phosphorylasique  

·         L’étude de l’activité ATPasique selon la technique à pH 9,4 de A P DIKULA  et H ERMAN  [1955] conduit E NGEL [1962] à distinguer : 1.     les fibres de type I faiblement réactives     les fibres de type II fortement réactives 2.   ·         La classification de B ROOKE et K AISER [1970] fait distinguer deux sous population dans les fibres de type II : fibres de type II A, fibres de type II B en réalisant ultérieurement aux même réactions ATPasiques, des préincubations acides à pH 4,63 et à pH 4,35.   Cette classification simple des fibres musculaires de l’adulte en type I (lente) type II A (intermédiaire) et type II B (rapide) est couramment utilisée aujourd’hui pour l’étude morphologique du muscle humain normal et pathologique.   L’ATPase  (adénosine triphosphatase myofibrillaire) fait partie des phosphatases agissant sur des anhydres acides contenant du phosphore. L’activité des ATPases myofibrillaire de la myosine du muscle squelettique (ou du complexe actomyosine) est stimulée par le Ca 2+ mais inhibée par le Mg 2+ . L’activité ATPasique des fibres lentes est stable en milieu acide mais pas en milieu alcalin, tandis que celle des fibres rapides présente des caractères inverses [B ILLETER et al. 1980]. Les sensibilités aux préincubations à différents pH et au prétraitement par la formaldéhyde servent de critères pour l’identification de différents types et sous-types de fibres [B ROOKE et K AISER 1970].   En ce qui concerne le métabolisme oxydatif des fibres musculaires, la plus grande partie de l’énergie est générée par les enzymes du cycle de l’acide citrique et de la chaîne de transfert des électrons. Ces enzymes possèdent une activité forte dans les fibres lentes de type I, moindre dans les fibres rapides oxydatives/glycolytiques (type II A) et faible dans les fibres rapides glycolytiques (type II B). L’activité des enzymes du cycle de l’acide citrique liées au NAD +  peut être étudié par la réduction en deux temps du sel de tétrazolium.   LES FIBRES LENTES DE TYPE I :   ·         caractères physiologiques et biochimique   s: 1.     leur contraction est lente et soutenue; elles ne sont pas fatigables. 2.     elles sont acido-résistantes donc ont une forte activité ATPasique à pH acide mais une faible activité à pH alcalin. 3.     elles sont riches en enzymes oxydatives et utilisent l’énergie provenant des voies métaboliques oxydatives d’où une forte réactivité dans la technique NADH-tétrazolium réductase.           caractères structuraux : · Les fibres de type I dont le diamètre est le plus petit, sont très riches en myoglobine et en enzymes oxydatives. Elles contiennent de nombreuses mitochondries de grande taille, disposées sous le sarcolemme et en rangées longitudinales entre les myofibrilles.   LES FIBRES RAPIDES DE TYPE II A :   ·         caractères physiologiques et biochimique   s: 1.     elles ont une contraction rapide est sont très résistantes à la fatigue. 2.     leur activité ATPasique est élevée en milieu alcalin et nulle à pH acide, elles sont acido-sensibles. 3.     les fibres de type II A sont moins riches en enzymes oxydatives que les fibres de type I, ce qui leur confère une plus faible réactivité dans la technique NADH-TR. Elles utilisent l’énergie fournie par la glycolyse et les voies métaboliques oxydatives.   ·         caractères structuraux : Elles sont plus volumineuses que les fibres de type I, sont moins riches en myoglobine et en enzymes oxydatives. Elles