THESE DE DOCTORAT DE L'UNIVERSITE DE STRASBOURG I Présentée la Faculté des Sciences de la Vie En vue de l'obtention du titre de DOCTEUR DE L'UNIVERSITE LOUIS PASTEUR DOMAINE ASPECTS CELLULAIRES ET MOLECULAIRES DE LA BIOLOGIE Présentée et soutenue publiquement par Odon THIEBEAULD Réinitiation de la traduction dépendante de TAV au cours de l'infection des plantes par le virus de la mosaïque du chou fleur caractérisation fonctionnelle d'une nouvelle protéine cellulaire RISP Date de soutenance le décembre devant la commission d'examen Pr Christophe ROBAGLIA Rapporteur externe Pr Eric WESTHOF Rapporteur interne Dr Stéphane BLANC Rapporteur externe Dr Franck MARTIN Examinateur Dr Lyubov RYABOVA Directrice de thèse Institut de Biologie Moléculaire des Plantes UPR CNRS

Odon Thiebeauld

Description

Niveau: Supérieur, Doctorat, Bac+8

• mémoire

THESE DE DOCTORAT DE L'UNIVERSITE DE STRASBOURG I Présentée à la Faculté des Sciences de la Vie En vue de l'obtention du titre de DOCTEUR DE L'UNIVERSITE LOUIS PASTEUR DOMAINE : ASPECTS CELLULAIRES ET MOLECULAIRES DE LA BIOLOGIE Présentée et soutenue publiquement par Odon THIEBEAULD Réinitiation de la traduction dépendante de TAV au cours de l'infection des plantes par le virus de la mosaïque du chou-fleur : caractérisation fonctionnelle d'une nouvelle protéine cellulaire RISP Date de soutenance le 06 décembre 2007 devant la commission d'examen Pr. Christophe ROBAGLIA Rapporteur externe Pr. Eric WESTHOF Rapporteur interne Dr. Stéphane BLANC Rapporteur externe Dr. Franck MARTIN Examinateur Dr. Lyubov RYABOVA Directrice de thèse Institut de Biologie Moléculaire des Plantes UPR-CNRS 2357

• plantes sous la direction


• mécanismes d'expression des gènes de virus de plante


• stratégies d'expression chez les pararétrovirus de plante


• virus respiratoire


• réinitiation de la traduction


• risp date de soutenance


• protéine risp


• directrice de thèse institut de biologie moléculaire des plantes upr

Sujets

• Mémoire
• 3108 Lyubov
• Keller
• Lejeune
• Hammann
• Martin

Informations

• Publié par: profil-feym-2012
• Publié le: 01 décembre 2007
• Nombre de lectures: 142
• Langue: Français
• Poids de l'ouvrage: 30 Mo

Extrait

THESE DE DOCTORAT DE L’UNIVERSITE DE STRASBOURG I


Présentée à la
Faculté des Sciences de la Vie


En vue de l’obtention du titre de


DOCTEUR DE L’UNIVERSITE LOUIS PASTEUR


DOMAINE : ASPECTS CELLULAIRES ET MOLECULAIRES DE LA BIOLOGIE



Présentée et soutenue publiquement par

Odon THIEBEAULD



Réinitiation de la traduction dépendante de TAV au cours de l’infection
des plantes par le virus de la mosaïque du chou-fleur :
caractérisation fonctionnelle d’une nouvelle protéine cellulaire RISP




Date de soutenance le 06 décembre 2007 devant la commission d’examen



Pr. Christophe ROBAGLIA Rapporteur externe
Pr. Eric WESTHOF Rapporteur interne
Dr. Stéphane BLANC Rapporteur externe
Dr. Franck MARTIN Examinateur
Dr. Lyubov RYABOVA Directrice de thèse




Institut de Biologie Moléculaire des Plantes
UPR-CNRS 2357
Remerciements


Ce travail de thèse a été réalisé dans le département « Virologie » à l’Institut de
Biologie Moléculaire des plantes sous la direction du Docteur Lyubov Ryabova.

Aux professeurs Christophe Robaglia et Eric Westhof ainsi qu’aux docteurs Stéphane
Blanc et Franck Martin.
Je vous remercie d’avoir accepté de juger ce mémoire, conscient du travail que cela
représente.

Je tiens à remercier Mario Keller ainsi que Lyuba de m’avoir accepté au sein du
laboratoire 426 et donné votre confiance pour ce premier pas dans la recherche.

A Lyuba,
Merci infiniment pour m’avoir initier au métier de chercheur, pour partager les
moments de doute, de désespoir mais aussi de bonheurs (dur que ce métier là !). Ta
confiance, ton enthousiasme et ton écoute de tout instant m’ont permis d’aller de l’avant.
TIP, TAIP ou RISP… je suis perdu !

A Mario,
Guide gastronomique devant l’éternel, Héraut de l’alsace, je te salue ! Mon cher
Mario, un grand merci pour tes précieux conseils, ta vision optimiste de la vie mais surtout
pour ta rigueur et ton soutien. Vive le « Beschcroft » !

A Angèle, à Gabrielle, à Grégory et à Misha,
Un grand merci pour tous les moments passés avec vous qui ont rendu ces années
agréables. Beaucoup de personnes ont fait l’éloge des tartes d’Angèle, je ne la ferais donc
pas… mais tout de même, qu’elles sont bonnes ! Merci Angèle pour ton aide, les
discussions et ta disponibilité. Sacré Grégory, tes discussions politiques et tes compte
rendus footballistiques nous manquent ! Merci beaucoup pour le grand coup de main
apporté et ta bonne humeur de toujours. Merci « monsieur chocolat » pour les nombreuses
discussions et ton aide précieuse.

Je voudrais aussi remercier tous les membres de l’institut (en particulier, Philippe
Hammann, Malek Alioua, les jardiniers ainsi que Marie-Jeanne Lejeune) qui font de
l’IBMP un endroit extra pour travailler.

Enfin, comment ne pourrais-je remercier ma femme pour sa patience, son soutien et
son aide de tous les jours mais qui s’est rendue compte que la biologie est une amante par
trop exigeante ! Une pensée à notre fils Santiago qui m’a fait passé de courtes nuitées
mais qui me le rend au centuple tous les jours !


« On ne découvre la vrai clarté qu’au bas de l’escalier, au souffle de la porte » (René Char) Table des matières
Avant propos .....................................................................................................................1
Introduction......................................................................................................................3
I.1 Mécanisme de l’initiation de la traduction chez les eucaryotes .........................................4
I.1.1 Vue générale de la traduction ............................................................................................................4
I.1.1.1 Initiation de la traduction...............................................................................................................................4
I.1.1.2 Elongation de la traduction............................................................................................................................5
I.1.1.3 Terminaison de la traduction .........................................................................................................................6
I.1.1.4 Recyclage des sous unités ribosomiques ......................................................................................................7
I.1.1.5 Traduction des ARNm : formation de polysomes........................................................................................8
I.1.2 Les ribosomes eucaryotiques ..............................................................................................................8
I.1.2.1 Les particules ribosomiques ..........................................................................................................................9
a. Structure des ribosomes .....................................................................................................................................9
b. Les sous unités ribosomiques...........................................................................................................................10
c. Contacts entre les sous unités ribosomiques...................................................................................................11
1.1.2.2 Biogenèse des ribosomes chez les eucaryotes ...........................................................................................12
a. Synthèse et maturation des ARNr ....................................................................................................................12
b. Maturation des particules ................................................................................................................................13
α. Clivage des précurseurs ribosomiques................................................................................................................................. 13
β. Export des particules pré-60S dans le cytoplasme .............................................................................................................. 14
γ. Assemblage des protéines ribosomiques .............................................................................................................................. 15
I.2.3 Fonction des facteurs d’initiation de la traduction (eIFs) ............................................................16
I.2.3.1 eIF1A/eIF1....................................................................................................................................................16
I.2.3.2 eIF2/eIF2B ....................................................................................................................................................17
a. Fonction de eIF2/eIF2B dans l’initiation de la traduction............................................................................17
b. Régulation de la traduction par la phosphorylation de la sous unité α d’eIF2...........................................18
I.2.3.3 eIF3................................................................................................................................................................19
a. eIF3 empêche la formation du ribosome 80S .................................................................................................19
b. eIF3 stimule la formation du 43S ....................................................................................................................20
c. Le facteur eIF3 stimule la formation de 48S...................................................................................................21
I.2.3.4 eIF4F .............................................................................................................................................................22
a. eIF4A .................................................................................................................................................................22
b. eIF4E .................................................................................................................................................................23
c. eIF4G.................................................................................................................................................................24
I.2.3.5 eIF4B.............................................................................................................................................................24
I.2.3.6 eIF5................................................................................................................................................................25
I.2.2.8 eIF5B.............................................................................................................................................................26
I.2.2.9 eIF6......................................................