Oligo-peptides confinés à la surface de membranes d'amphiphiles cationiques, Oligo-peptide confined on the membrane surface of cationic amphiphiles

Roni Ahmad

Description

Sous la direction de Reiko Oda
Thèse soutenue le 18 décembre 2008: Bordeaux 1
Les molécules amphiphiles sont dotées de propriétés d’auto-organisation en solution, conduisant à une grande variété de structures que l’on peut moduler en ajustant des paramètres moléculaires. Nous nous intéressons en particulier à des amphiphiles cationiques, dont nous faisons varier la nature du contre-ion. L’utilisation de contre-ions chiraux alanine à ainsi permis de conduire à l’apparition de structures supramoléculaires chirales, dont nous avons cherché à comprendre et contrôler la formation. Des contre-ion peptidique ont également été confinés à la surface d’assemblage des ces amphiphiles, induisant des structures secondaires particulières et la formation de structures chirales elles aussi remarquables.
-Oligo-peptides
-Amphiphiles cationiques
-Structures supramoléculaires chirales
-Contre-ions chiraux alanine
Abstract
Source: http://www.theses.fr/2008BOR13697/document

Informations

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Extrait

N° ORDRE : 3697
THESE DE DOCTORAT
PRESENTEE A
L’UNIVERSITE DE BORDEAUX 1
ECOLE DOCTORALE DES SCIENCES CHIMIQUES

Par Roni AHMAD

POUR OBTENIR LE GRADE DE
DOCTEUR
SPECIALITE : CHIMIE-PHYSIQUE
*********************************
OLIGO-PEPTIDES CONFINES A LA SURFACE DE
MEMBRANES D’AMPHIPHILES CATIONIQUES
*********************************
OLIGO-PEPTIDE CONFINED ON THE MEMBRANE
SURFACE OF CATIONIC AMPHIPHILES
*********************************
Soutenance prévue le 18 décembre 2008.
Après avis de :
M. F. ARTZNER Chargé de Recherche, Université Rennes1 (Rapporteur)
M. J-M. LEGER Professeur, Université Bordeaux II (Rapporteur)

Devant la commission d’examen formée de :
M. J-M. SCHMITTER Professeur, Université Bordeaux I (Président du jury)
F. ARTZNER Chargé de Recherche, Université Rennes1 (Rapporteur)
J-M. LEGER Professeur, Université Bordeaux II (Rapporteur)
P. BARTHELEMY Professeur, Université Bordeaux I (Examinateur)
I. HUC Directeur de Recherche, CNRS (Examinateur)
me M R. ODA Chargée de Recherche, CNRS (Directrice de thèse)


-2008- Remerciement

Ce travail de thèse a été réalisé à l’Institut Européen de Chimie et Biologie, à Pessac.
Je tiens à remercier messieurs Jean-Jacques Tulmé et Léon Ghosez respectivement directeur
et co- directeur de I’institut. Je remercie également Jean-Marie Schmitter et Erick Dufourc
de m’avoir accueilli au sein des unités MOBIOS (UMR 5144 CNRS) et CBMN (UMR CNRS
5248).
Je remercie l’ensemble des membres du jury pour l’intérêt qu’ils ont porté à ce travail.
Merci donc à messieurs Jean-Michel Leger et Franck Arztner d’avoir pris le temps de juger
mon manuscrit en tant que rapporteurs ainsi qu’à Jean-Marie Schmitter d’avoir accepté de
présider le jury. Mes remerciements vont également à Ivan Huc, pour m’avoir ouvert les
portes de I’IECB.
Je tiens à adresser mes remerciements les plus sincères à Reiko Oda, pour avoir
habilement dirigée cette thèse. Travailler à tes cotés a vraiment été un plaisir et une chance. Je
ne peux rien dire de plus…..toi et Ivan pour moi vraiment super… merci et merci à vous
deux.
Merci également à Aurelie Brizard, Sabine Manet et Carole Aimé, étudiantes en thèse
avant moi, pou m’avoir conseillé, encouragé et aidé. Merci également aux autres membres de
l’équipe : Wissam Yassine, Rumi Tamoto, Ren-wei Chang. Un merci particulier à Zahia
Fezouua, post-doct ma aidé beaucoup avant, pendant et après ma soutenance.
Mes remerciements vont également à l’ensemble des membres de l’IECB qui font de
ce laboratoire un endroit où il fait bon travailler : Bernard Desbat, Carmilo di Primo, Dario
Bassani, Brice Kauffmann, Axelle Grelard, Jossephine Lai Kee Him, Céline Casassus,
Federic Godde, Geralt Canet, Benoit Baptiste, Stephan Lefèvre, Claire Tang, Yevgen
Karpichev, Cristien Bijani, Annie Correa-Dacosta. OLIGO-PEPTIDE CONFINED ON THE MEMBRANE
SURFACE OF CATIONIC AMPHIPHILES

CHAPTER 1: RECIPROCAL STRUCTURING IN LIPOPEPTIDES ASSEMBLY.
BIBLIOGRAPHIC STUDY
I. Introduction
II. Amphiphilic Molecules

A. Morphologies of Amphiphiles Aggregate
B. Amphiphilic Gemini Molecules

III. Structue and Function Natural Proteins

A. Primary Sequence
1. Amino Acids
2. The Peptide Bond
B. Secondary Structures of Proteins
1. Secondary Helical Structures
2. Secondary Structures In Sheets
3. Loops And Turns
C. Tertiary and Quaternary Structures of Proteins

IV. Various Examples of Lipopeptides

A. Synthetic types of the lipopeptides
B. The Influence of Molecular parameters on the lipopeptides structures
1. Reciprocal effect, induction of secondary structure with morphology of the
lipopeptides aggregatetions
2. The Nature of amino acids and position of lipophilic derivatives
3. The Numbers and Length of alkyl chains
4. Induction of structures by air-water interface film formation

V. Structure of peptides within self-assemblies of lipopeptides

VI. Applications

VII. Conclusions

VIII. References and Notes CHAPTER 2: STRUCTURE INDUCTION IN CATIONIC GEMINI ASSEMBLIES WITH TWO
MONOANIONIC PEPTIDE CHAINS

I. Introduction

A. General Approach
B. Synthesys of the gemini bromides
C. Choice of the Oligopeptides

II. Solution Behaviors of Gemini n-2-n (AcAlap) (p = 0-5, n = 10-12)

A. Evaluation of the Interactions Brought Into Play Within the Aggregates of the Gemini
Peptides n-2-n AcAlap by Krafft Temperature
1. Principle of Measurement
2. Results
B. Macroscopic Behavior of the Gemini n-2-n (Acalap) in Solution 2
C. Evaluation of the Critical Micellar Concentration (cmc)

III. Morphological Study of the Aggregates of n-2-n (Acalap) 2

A. Description of Particular Structuring by Electronics Microscopes
B. Measurements of Periodicity by Diffusion of X-rays with the Small-Angle X-ray
scattering (SAXS)

IV. Study of the Molecular Organization of the Aggregates of n-2-n (Acalap)2

A. Molecular Organization of the Lipidic and Peptide Components by Infra-Red
Spectroscopy
B. Molecular Organization of the Lipidic and Peptide Components by Attenuated
Total Reflection (ATR) Spectroscopy
C. Behaviors of the gemini n-2-n (AcAlap) with the Interface Air-Water 2
1. Principle of the Method
2. Results
V. Discussion
VI. Conclusion
VII. Experimental Section
VIII. References and Notes CHAPTER 3: STRUCTURE INDUCTION IN AMPHIPHILIC MONOCATIONIC
ASSEMBLIES WITH ACETYLATED PEPTIDE

I. General approach

II. Solution Behaviors of lipopeptides (n) (AcAlap) 2

A. Krafft Temperature (T ) K
B. Macroscopic behavior of the amphiphilic monocationique peptide (n) (AcAla ) 2 p
in solution
C. Critical Micellar Concentration (CMC)
III. Morphological Study Of The Aggregates Of Lipopeptides (n) (AcAlap) 2

A. Description of particular structuring by electronics microscopes
B. Measurements of periodicity by diffusion of x-rays with the Small-Angle X-ray
Scattering (SAXS)

IV. Molecular Organization Of The Aggregates of n-2-n (AcAlap) 2

A. Molecular organization of the lipidic and peptide components by infra-red
spectroscopy
B. Molecular organization of the lipidic and peptide components by Attenuated
Total Reflection (ATR) spectroscopy
C. Behaviors of the gemini n-2-n (AcAlap) with the interface air-water 2
V. Discussion
VI. Conclusion
VII. Expe rimenta l Section
VIII . References and Notes








CHAPTER 4: STUDY OF ALANINE-AMPHIPHILE IN SOLUTION

I. Introduction
II. Kinetic study of the transfer of chirality: {(12) 2 Ac + Ala5 and (14) Ac + 2
Ala5}
A. Marphological study
B. Molecular Structure and kinetics of helixes formation by infra-red
spectroscopy
III. Influence of the introduction of “additives” and mixes samples on the assemblies
of dialkylammonium alanines (n) (AcAla ). 2 5

A. Influence of controlled introduction of (n) nonchiral and different (n) chiral 2 2
amphiphiles on morphologies observed

B. Influence of controlled introduction of nonchiral amphiphiles on molecular
organization observed of lipid and peptide followed by infra-red spectroscopy

IV. Influence of the introduction of “additives” and mixed samples on the assemblies
of gemini alanine
A. Influence of controlled introduction of nonchiral and different chiral Gemini on
morphologies observed
B. Influence of controlled introduction of achiral and different chiral Gemini on
molecular organization of lipid and peptide followed by IR spectroscopy
V. Conclusion
VI. Experimental Section
VII. References and Notes









CHAPTER 5: STRUCTURE INDUCTION IN AMPHIPHILIC MONOCATIONIC
ASSEMBLIES WITH ACETYLATED PEPTIDE: RGD



I. Introduction
II. Study of the molecular organization of the aggregates of (18)2(AcRGD)
A. Behaviors of the (AcAlap) with the air-water interface 2
B. Molecular organization of the lipidic and peptide component by infra-red
spectroscopy
III. Morphological study of of (18) (AcRGD) 2
IV. Adhesion study of RGD peptide vesicles onto an integrin surface by SPR
A. Principle of SPR
B. Result
V. Conclusion
VI. Experimental Section
VII. Reference