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1Thèse présentée par Flavie ROBERT Pour obtenir le titre de Docteur en Sciences de l'Université Louis Pasteur de Strasbourg Sciences du Vivant – Aspects Moléculaires et Cellulaires de la Biologie TRRAP, une protéine plateforme : Fonction d'un co-facteur de l'acétylation des histones dans la réparation des cassures double brin de l'ADN. Soutenue publiquement le 15 juin 2005 JURY : Directeur de Thèse : Dr Làszlò Tora, IGBMC, Illkirch Rapporteur interne : Dr Gilbert De Murcia, ESBS, Illkirch Rapporteur externe : Dr Annick Harel-Bellan, Institut A Lwoff, Villejuif Rapporteur externe : Dr Zhao-Qi Wang, IACR, Lyon Examinateur : Pr Stéphane Viville, IGBMC, Illkirch

  • contribution des services communs de l'igbmc

  • camille merci

  • enzymes de modifications post-transcriptionnelles

  • régulation de la transcription par les séquences d'adn entourant le gène

  • merci

  • brin de l'adn

  • initiation de la transcription

  • étape fondamentale de régulation de l'expression génique


Publié le : mercredi 1 juin 2005
Lecture(s) : 162
Source : scd-theses.u-strasbg.fr
Nombre de pages : 214
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Thèse présentée par
Flavie ROBERT
Pour obtenir le titre de
Docteur en Sciences de l’Université Louis Pasteur de Strasbourg
Sciences du Vivant – Aspects Moléculaires et Cellulaires de la Biologie
TRRAP, une protéine plateforme :
Fonction d’un co-facteur de l’acétylation des histones
dans la réparation des cassures double brin de l’ADN.
Soutenue publiquement le 15 juin 2005
JURY :
Directeur de Thèse : Dr Làszlò Tora, IGBMC, Illkirch
Rapporteur interne : Dr Gilbert De Murcia, ESBS, Illkirch
Rapporteur externe : Dr Annick Harel-Bellan, Institut A Lwoff, VillejuifDr Zhao-Qi Wang, IACR, Lyon
Examinateur : Pr Stéphane Viville, IGBMC, Illkirch
1AVANT PROPOS
Ce manuscrit sera divisé en trois parties distinctes, les deux premières portant sur les axes
principaux de mon travail, et la dernière sur des études en collaboration.
La première partie décrit l’étude de la protéine TRRAP, et de sa fonction dans la réparation des
cassures double brin de l’ADN. Dans un souci de clarté, l’introduction, les résultats et la discussion ont
été regroupés. Les résultats expérimentaux comprennent un manuscrit de publication soumis récemment, et
actuellement en révision.
La deuxième partie est consacrée à la caractérisation d’une modification post-traductionnelle
d’histone spécifique de la mitose. De même que pour la première partie, une courte introduction précède
les données expérimentales et la discussion. Cette étude représente une part mineure de mon travail, et une
étape seulement d’un projet plus large mené au laboratoire du Dr TORA par Adrien Eberlin. Malgré cela,
j’ai souhaité l’inclure à ce manuscrit car elle a nécessité la mise en œuvre d’une démarche analytique
originale, basée sur l’utilisation raisonnée de la spectrométrie de masse.
Enfin, la dernière partie présente deux publications auxquelles j’ai participé, dans le cadre de
collaborations avec des équipes indépendantes. Toutes deux restent dans la thématique historique du
laboratoire du Dr TORA, qui est l’étude des mécanismes de régulation de l’expression des gènes codant
pour des protéines.
2Merci !
Mes premiers remerciements vont aux Dr Harel-Bellan, De Murcia, et Wang, et au Pr Viville, qui ont
acceptés de juger mon travail et pris la peine de lire ce manuscrit.
Je remercie Le CNRS et la Région Alsace pour avoir supporter financièrement mon travail pendant 3 ans.
Je dois un grand remerciement au Dr Laszlo TORA, pour le temps consacré à accompagner mes premiers pas
en biologie, et surtout pour avoir fait un pari risqué, il y a 4 ans, en m’accueilliant dans son laboratoire. J’ai beacoup
apprécié sa disponibilité et ses qualités humaines autant que scientifiques.
La première personne qui m’ait réellement parlé de recherche est le Dr Alain Van Dorsselaer. Il m’en a
donné le goût et la méthode, je lui en suis toujours reconnaissante.
Cette thèse n’aurait pas été un plaisir sans quelques personnes formidables :
Merci Sara, pour avoir été un binôme agréable et efficace, pour les bons moments de sciences et les bons
moments d’amitié : sans toi, je confondrai encore les introns et les exons, les orthologues et les paralogues… et je
serai passer à coté de Murakami et JK Toole !
Je remercie sincèrement Manuela, à qui je dois un entretien avec le Pr Chambon un jour de novembre 2001 !
Et cette complicité autour d’un MALDI qui nous a permis des discussions très intéressantes.
Merci Eli pour ta disponibilité sans pareil, pour les touches de légèreté dans une journée grisouille… et les
bredele de Noël… et encore plein de choses !
Merci Maté, (you’ll say you don’t deserve it but it’s false !) parce que j’ai pu parler régulièrement anglais
grâce à toi et parce que tu as été d’une grande efficacité pour me tirer un sourire les jours de manip foireuse ! Et enfin,
Deus ex machina, Köszönöm Neked a Sainte Hélène 13 szàm alatt töltött estét. Don’t give up !
Merci Adrien (pour tout le matériel que tu m’as régulièrement fourni dans le projet 2H12, et pour avoir
accepté de discuter avec une « téléphobe » comme moi), Laure (tant d’humour caustique dans une petite personne : te
laisse pas faire par les affreux de 4016), Traci (for the « genuine american cookies » recipe, and for committed
political discussions before W second mandate), Mattia (les morceaux de glace dans le dos, aïe !, mais aussi tous ces
merveilleux petits trucs, coups de main, gracie !), Zita (Cher ange, je promets de tenter la cuisine hongroise). Emese
(un rire si communicatif, et une franchise sans pareil), et Antoinette (Un jour j’irai au Liban).
Merci aussi à Philippe KK (on aurait pu s’échanger nos chapitres de thèse, mais on l’a pas fait !) Merci aux
anciens du labo, Claire, Bill, Brendan, Elmar, et Sonja (sans qui je ne saurais même pas faire un WB). Et au nouveau
(Bienvenu Didier !). Aux personnes rencontrées au hasard des couloirs…Un sourire, trois mots… Merci pour cela
aussi, Florence, Marielle, Gabrielle, Raphaella, Aurélie, Annass, Konstantin, Gaëtan, Nathalie, Irene, Philippe C,
Nicolas C, Marie C, Fabrice, Hélène, Dominique H…(et j’en oublie surement, qu’ils m’excusent).
Je remercie enfin l’équipe de Dora Papadopoulo, et plus particulièrement Céline J et Céline B qui ont permis
à Sara et moi de débuter un projet ardu. Sarah S, Chrystel, Sophie, François, Elsa, Christine C, et Jean Marc du
LSMBO ont toujours été disponibles, pour un coup de main ou un conseil, un grand Merci !
Beaucoup de choses n’auraient pas été possibles sans la contribution des services communs de l’IGBMC :
Pascal Eberlin au service peptides, Mustapha pour les anticorps monoclonaux, Isabelle et Jean Luc au service
baculovirus, Didier et M Vonesh au service microscopie, Claudine et Jochen au service de tri cellulaire, Mais aussi
Maïté, Doris, Hélène, Evelyne, et l’ensemble du personnel du secrétariat.
Pour finir, M. JM Fétrot m’a encadré au printemps 2005 dans le protocole de Valorisation de Compétences
de l’Ecole Doctorale : je souhaite le remercier sincèrement pour sa disponibilité et pour la confiance en moi qu’il m’a
apportée ces derniers mois.
Et parce qu’il y a une vie hors du labo :
Charlotte, Nicolas, Caroline, Renaud, Katy, Sandra, Anne, Régis, Merci pour votre amitié de longue date, en souvenir
de soirées ECPM (et des après soirées aussi), en souvenir des Artefacts 2004, trop d’la Balle !! Sur ces quatres années
vous avez aussi été là quand j’ai eu besoin d’aide, c’est précieux les potes !
3Emilie, merci de ne pas être comme tout le monde, ton esprit large et tes envies de penser plus loin m’ont souvent
rassurée sur le monde de la Recherche… J’espère qu’on se retrouvera quand tu philosopheras et que j’écologiserai. Et
merci pour le coup de main de ces derniers mois !
Adrien D, merci, merci, je crois que tu sais pourquoi. Ne te décourage pas, la perle existe, tu la trouveras au moment
le plus inattendu.
Marie, Thomas D., Vincent V, Aurore, Francesca, et tous les passants de l’auberge St Gothard, merci pour les bonnes
soirées, les couchers de soleil sur le balcon, à refaire le monde (special thanks to MDJI !).
François-Xavier, Sandrine, Alex N, on est plus vraiment des souris, mais on reste des amis ?
Merci Jean Marc, parce que « On reconnaît quelqu’un d’intelligent à son sourire » et parce que « Tout sujet est digne
de curiosité ». Mais je ferai quand même pas l’ENA !!
Marie-Françoise, maman, grâce à toi une petite fille est devenue une grande fille… mais des fois tu lui manques
encore.
Emmanuel et Camille merci, simplement parce que vous êtes là. J’en reviens pas que vous soyez déjà si grands.
« You, and the night, and the music… »
Les mots ici ne diront pas tout. Thomas, merci de tout mon cœur.
4SOMMAIRE
AVANT PROPOS ..........................................................................................................................................................2
ABBRÉVIATIONS ET ACRONYMES.......................................................................................................................9
LISTE DES FIGURES ................................................................................................................................................11
PARTIE I......................................................................................................................................................................13
FONCTION DU CO-FACTEUR D’ACÉTYLATION TRRAP DANS LA RÉPARATION DES CASSURES
DOUBLE BRIN DE L’ADN........................................................................................................................................13
INTRODUCTION CHAPITRE 1 : ............................................................................................................................14
INITIATION DE LA TRANSCRIPTION DE L’ADN.............................................................................................14
I. DE L’ADN À LA PROTÉINE : ..............................................................................................................................14
a. L’ensemble des étapes ..................................................................................................................................14
b. L’initiation de la transcription est une étape fondamentale de régulation de l’expression génique. ...........14
II. RÉGULATION DE LA TRANSCRIPTION PAR LES SÉQUENCES D’ADN ENTOURANT LE GÈNE..................................15
a. Le promoteur minimal ..................................................................................................................................15
i. La boîte « TATA »...................................................................................................................................15
ii. Le site d’initiation Inr...............................................................................................................................17
iii. Le site de reconnaissance de TFIIB ou BRE .......................................................................................17
iv. Le site de régulation en aval ou DPE...........17
b. Séquences régulatrices distales ....................................................................................................................18
III. ACTEURS DE L’INITIATION DE LA TRANSCRIPTION.........................................................................................18
a. L’ARN polymérase II....................................................................................................................................19
i. Les ARN polymérases, évolution et conservation....................................................................................19
ii. L’ARN polymérase II ..............................................................................................................................19
b. Facteurs généraux de la transcription : .......................................................................................................22
i. TBP et ses homologues ............................................................................................................................22
ii. TFIID et les TAFs ....................................................................................................................................23
iii. TFIIA ...................................................................................................................................................27
iv. TFIIB ...................................................................................................................................................27
v. TFIIF ........................................................................................................................................................27
vi. TFIIE28
vii. TFIIH :.................................................................................................................................................28
viii. L’assemblage du PIC et la ré-initiation de la transcription..................................................................30
ix. De l’initiation de la transcription à l’élongation : ................................................................................30
c. Co-facteurs de la transcription.....................................................................................................................31
i. Introduction :............................................................................................................................................31
ii. Les TAFS31
iii. Le complexe médiateur........................................................................................................................33
iv. Enzymes de modifications post-transcriptionnelles.............................................................................35
v. Les complexes de remodelages de la chromatine dépendant de l’ATP....................................................35
vi. Les répresseurs de la transcription :.....................................................................................................37
vii. Un exemple d’intégration du signal et de régulation de l’expression génétique : la transcription
soumise aux récepteurs nucléaires. ...................................................................................................................38
INTRODUCTION CHAPITRE2 : .......................................................................................................39
LES COMPLEXES « HISTONES ACÉTYLTRANSFÉRASES »39
I. LES ENZYMES HISTONE ACETYLTRANSFERASE (HAT) : ....................................................................................39
a. Enzymes cytoplasmiques : ............................................................................................................................39
b. Enzymes nucléaires : ....................................................................................................................................39
i. Famille GNAT .........................................................................................................................................41
ii. Famille Myst : ..........................................................................................................................................43
5iii. Autres : ................................................................................................................................................47
II. LES COMPLEXES GNAT OU SAGA-LIKE : SAGA, SLIK, PCAF, STAGA, TFTC ...........................................48
a. Une base structurale commune ....................................................................................................................50
i. Les familles de sous-unités conservées :..................................................................................................50
ii. Une structure commune ...........................................................................................................................54
b. Données spécifiques aux complexes de levure..............................................................................................55
i. sous-unités connues uniquement chez SAGA/SLIK................................................................................55
ii. Particularité de SLIK.........................56
iii. Conclusion ...........................................................................................................................................57
c. Conservation fonctionnelle de TFTC/PCAF/STAGA....57
d. Sont ils les mêmes ?......................................................................................................................................58
e. SAGA/TFTC versus TFIID : quelle fonction particulière dans la régulation de la transcription ?.............61
III. LE COMPLEXE NUA4/TIP60..........................................................................................................................63
a. Composition..................................................................................................................................................63
b. Conservation : ..............................................................................................................................................66
c. Une étonnante richesse de complexes semblables........................................................................................66
d. Fonctions ......................................................................................................................................................67
i. Activités enzymatiques ............................................................................................................................67
ii. Activation de la transcription ..............................................................................................67
iii. Contrôle épigénétique de l’expression des gènes.................................................................................68
iv. NuA4/TIP60 et la réparation des lésions de l’ADN.69
e. Conclusion....................................................................................................................................................69
INTRODUCTION CHAPITRE 3 : ............................................................................................................................72
TRRAP : .......................................................................................................................................................................72
I. CONSERVATION PHYLOGÉNÉTIQUE ET STRUCTURE ...........................................................................................72
a. Domaines et motifs caractéristiques de la famille TRRAP...........................................................................72
II. FONCTION DE CO-ACTIVATION DE LA TRANSCRIPTION.......................................................................................74
a. Co-activation soumise aux activateurs acides..............................................................................................74
b. Co-activation soumise aux oncogènes et suppresseur de tumeurs ...............................................................75
i. Différents activateurs interagissent avec TRRAP ....................................................................................75
ii. Redondance avec Tip49 ...........................................................................................................................77
c. Co-activation soumise aux récepteurs nucléaires..........77
d. E1A séquestre TRRAP pour transformer les cellules ...................................................................................78
e. Un mécanisme commun de trans-activation ?..............................................................................................79
III. DONNÉES DE DÉLÉTION IN VIVO DU GÈNE TRRAP : ........................................................................................81
IV. CONCLUSION : ..........................................................................................................................................83
INTRODUCTION CHAPITRE 4 : ............................................................................................................................85
REPARATION DES CASSURES DOUBLE-BRIN DE L’ADN .............................................................................85
I. INTRODUCTION : L’IMPORTANCE DE MAINTENIR L’INTÉGRITÉ DU GÉNOME.......................................................85
II. LES CAUSES DE CASSURES DOUBLE BRIN DE L’ADN : RÔLE BIOLOGIQUE ET CARACTÈRE PATHOGÈNE..............85
a. Les causes exogènes .....................................................................................................................................85
b. Les causes endogènes ...................................................................................................................................86
i. Recombinaison des chromosomes homologues durant la méiose :..........................................................86
ii. Variabilité des gènes d’immunoglobuline :..............................................................................................88
iii. Commutation du signe de conversion (type sexuel) chez la levure : ...................................................88
III. DÉTECTER ET RÉPARER LES DSB ..................................................................................................................88
a. Détection ......................................................................................................................................................88
b. Réparation ....................................................................................................................................................89
i. Organisation spatiale de la réparation ......................................................................................................89
ii. Les différents mécanismes de réparation des DSB ..................................................................................91
c. MRN, intervenant multifonction de la réparation DSB ................................................................................96
i. sous-unités et leurs fonctions enzymatiques : ..........................................................................................96
ii. Structure du complexe............................................................................................................................100
iii. Quels rôles pour MRN dans le processus de DSB ?102
IV. DIALOGUE ENTRE LA MACHINERIE DE RÉPARATION ET LES AUTRES PROCESSUS TOUCHANT L’ADN ..........103
a. Signalisation des DSB aux points de contrôle du cycle cellulaire..............................................................104
6i. La famille PIKK.....................................................................................................................................104
ii. L’activation des points de contrôle ........................................................................................................105
iii. Choix entre réparation et apoptose............105
b. Organisation de la chromatine et réparation des DSB ..............................................................................105
c. Transcription et réparation des DSB..........................................................................................................107
d. Réplication et réparation des DSB .............................................................................................................108
PARTIE I : RÉSULTATS : PUBLICATION..........................................................................................................109
PARTIE I : RÉSULTATS NON PUBLIÉS :..............111
I. ANALYSE PAR SPECTROMÉTRIE DE MASSE DES PARTENAIRES DE TRRAP INDÉPENDANT DE TFTC. ...............111
a. Les sous-unités de SWI/SNF :.....................................................................................................................111
b. TRRAP dans le complexe TIP60 : ..............................................................................................................113
c. Co-facteurs de transcription, suppresseurs de tumeur et oncogènes : .......................................................113
d. Facteurs liés à la réparation ou à la condensation de l’ADN :..................................................................113
e. sous-unités de TFTC ?................................................................................................................................113
f. Conclusion..................................................................................................................................................114
II. ETUDES BIOCHIMIQUES DU CO-FACTEUR DE LA TRANSCRIPTION TRRAP DANS LA RÉPARATION DES CASSURES
DOUBLE BRIN DE L’ADN :........................................................................................................................................114
a. En cas de DSB, TRRAP est elle plus exprimée et quantitativement plus associée à MRN ? ......................114
b. TRRAP influence-t’elle l’état de phosphorylation de NBS1 et H2AX, et l’expression de facteurs d
réparation, en cas de traitement génotoxique ? ..................................................................................................116
c. TRRAP est elle relocalisé dans des les foyers de réparation des DSB comme d’autres facteurs de
réparation ?......................................117
d. Les complexes MRN et TRRAP-MRN reconstitués ont ils la capacité de réparer l’ADN par end-joining in
vitro ? ..................................................................................................................................................................119
PARTIE I : DISCUSSION ........................................................................................................................................122
I. TRRAP ET LA RÉPARATION DSB ....................................................................................................................122
a. Par homologie avec la transcription :........................................................................................................124
i. Hypothèse 1............................................................................................................................................124
ii.èse 2............................................................................................................................................126
iii. Modèle .....................................................................................................................126
iv. TRRAP et la recombinaison homologue ...........................................................................................127
b. Inter-connection avec les points de contrôle du cycle cellulaire :..............................................................127
II. MODULARITÉ DES COMPLEXES MULTI-PROTÉIQUES129
III. CONCLUSION :.............................................................................................................................................130
PARTIE II ..................................................................................................................................................................132
ANALYSE DE L’HISTONE H3 SOUS UNE FORME SPÉCIFIQUE AUX CHROMOSOMES MITOTIQUES
.....................................................................................................................................................................................132
I. INTRODUCTION............................134
A.M ODIFICATION DES QUEUES AMINO-TERMINALES DES HISTONES ....................................................................134
i. Les queues amino-terminales d’histone sont des cibles privilégiées d’interaction et de modification.......134
ii. Types de modifications et motifs de reconnaissance ..................................................................................135
1. De nombreux résidus modifiables :........................................................................................................135
2. Domaines reconnaissants les modifications des histones.......................................................................135
B.L E CODE HISTONE : DIALOGUE ENTRE MODIFICATIONS VIA LES CO-FACTEURS DE LA TRANSCRIPTION. ...........136
i. Les hypothèses : .....................................................................................................................................136
ii. Communication en cis et trans entre les modifications...136
iii. L’initiation de la transcription et le code histone........137
iv. La mémoire cellulaire et le code histone............................................................................................137
v. Un rôle pour les adétylations dans la mémoire cellulaire ?...................................................................138
C.L E CODE HISTONE DURANT LA MITOSE ............................................................................................................141
IV. RÉSULTATS.................................................................................................................................................144
A.H ISTORIQUE DU PROJET : .................................................................................................................................144
B.I DENTIFICATION DE L’HISTONE H3 COMME ANTIGÈNE DE L’ANTICORPS 2H12 ................................................144
7C.A NALYSE PAR SPECTROMÉTRIE DE MASSE SIMPLE...........................................................................................146
DPECTROMÉTRIE DE MASSE TANDEM.........................................................................................148
V. DISCUSSION ................................................................................................................................................152
A.S TABILITÉ DE LA DIMÉTHYLATION DE LA LYSINE K9 DURANT LA MITOSE : ....................................................152
B.L’ANTICORPS 2H12 RECONNAÎT-IL AUSSI LA SÉRINE 10 PHOSHORYLÉE SUR H3 ? ..........................................152
C.P ERSPECTIVES : ...............................................................................................................................................153
PARTIE III.................................................................................................................................................................156
COLLABORATIONS ...............................................................................................................................................156
I. IDENTIFICATION D’UN PARALOGUE HUMAIN D’ADA2, ACTIF DANS LA RÉGULATION DE LA TRANSCRIPTION
DÉPENDANTE DE GCN5 ET BRG1.157
II. ETUDE DU RECRUTEMENT DES FACTEURS DE TRANSCRIPTION SUR LE PROMOTEUR HSP70 DE DROSOPHILE, EN
RELATION AVEC SON ACTIVATION. ...........................................................................................................................158
MATERIEL ET METHODES : ...............................................................................................................................160
I. Biologie moléculaire et cellulaire: .............................................................................................................160
I. Concentration, purification d’échantillons et analyse par spetrométrie de masse : ..................................164
ANNEXES ..................................................................................................................................................................169
ANNEXE 1 : Schéma de fragmentation du peptide KSTGGKAPR..................................................................169
ANNEXE 2 : Principe de fragmentation peptidique en MS tandem. ...............................................................171
ANNEXE 3 .........................................................................................................................................................173
Stratégie analytique appliquée à l’identification et la caractérisation de protéines par spectrométrie de masse...............................................173
BIBLIOGRAPHIE.....................................................................................................................................................180
8ABBREVIATIONS ET ACRONYMES
ADN : Acide Desoxyribonucléique
AR : Androgen Receptor
ARN : Acide Ribonucléique
ARN pol II : ARN polymérase II
AT : Ataxia Telangiectasia
ATLD : Ataxia Telangiectasia Like Disorder
ATM : Ataxiectasia mutated
ATP : Adenosine Triphosphate
ATR : ATM and Rad3 related
bp : bases pair
BRCA : BReast Cancer Activated protein
BRE : TFIIB Recognition Element
CBP : CREB Binding Protein
CDK : Cyclin Dependent Kinase
CHCA : alpha-cyano 4-hydroxycinnamic acid
CTD : Carboxy-Terminal Domain
DHB : DiHydroxyBenzoïque acid
DNAPK : DNA Dependent Protein Kinase
DPE : Downstream Promoter Element
DSB : Double Strand Break
ER : Estrogen receptor
ESI : ElectroSpray Ionisation
Extemp : Extemporanément
yGCN5 : General Control of amiNo acid synthesis protein
GTF : General Transcription Factor
HAT : Histone AceTyltransferase
HDAC : Histone DeACetylase
HFD : Histone Fold Domain
HMT : Histone MethylTransferase
HR : Homologous Recombination
Hs : Homo sapiens
Inr : site d’initiation
IP : Immunoprecipitation
IT : Ionisation Trap
Kb : Kilobase
Kd : Kilodalton
KO : Knock Out
MALDI : Matrix Assisted Laser Desorption Ionisation
Mda : Mégadalton
Med : Médiator complex
MMS : MethylMethane Sulfonate
MRN : MRE11-RAD50-NBS1 complex
MRE11 : Meiotic Recombination protéin 11
MPT : Modification Post-Traductionnelle
NBS1 : Niejmegen breakage syndrome 1
NHEJ : Non Homologous End Joining
NR : Nuclear Receptor
PARP : Poly(ADP-Ribose) Polymerase
PBS : Phosphate Buffer Saline
PIC : Pre-Initiation Complex
PPAR : Peroxisome Prolifarator-Activated Receptor
RT : Room Temperature
RAR : Retinoid Acid Receptor
RFC : Replication Factor C
RXR : Retinoid X Receptor
9Sc : Saccharomyces cerevisiae
siRNA : small interfering RNA
Sp : Saccharomyces pombe
SSA : Single Strand Annealing
SPT : SuPressor of Ty
TBP : TATA Binding Protein
Tip60 : TAT interaction protein
TOF : Time Of Flight
Tra1 : Transactivation/transformation domain associated protein de levure
TRRAP : TRansactivation/tRansformation domain Associated Protein de Homo sapiens
trrap : transactivation/transformation domain associated protein de Mus musculus
trrap : gène de TRRAP ou trrap
USA : Upstream Activating Sequence
VDR : Vitamin D receptor
WB : western blot
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