Insights into the energetics of membrane-bound peptides [Elektronische Ressource] : towards an understanding of the structural organisation of membrane proteins / presented by Durba Sengupta

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• Biologie

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• Publié par: ruprecht-karls-universitat_heidelberg
• Publié le: 01 janvier 2005
• Nombre de lectures: 5
• Langue: English
• Poids de l'ouvrage: 2 Mo

Extrait

ctor
Dissertation
July
Submitted
Durba
to
the
the
Presen
Com
Delhi,
bined
y
F
of
aculties
Natural
for
b
the
Born
Natural
Oral
Sciences
2005
and
for
for
Degree
Mathematics
Do
of
of
the
Science
Rup
ted
erto-Carola
y
Univ
Sengupta
ersit
in:
y
India
of
Examination:
Heidelb
,
erg,
GermanProf.
Insights
oteins
into
tion
the
Jerem
Ener
Ullmann
getics
Membrane
of
Prof.
Membrane-Bound
C.
Peptides
G.
To
ganisa
w
of
ards
Pr
an
Referees:
Underst
Dr.
anding
y
of
Smith
the
Dr.
Str
Matthias
uctural
Orextended
Abstra
and
ct
to
A
of
large
ciation
n
raft
um
ole
b
ole
er
estimate
of
dimerisation
k
dimers
ey
to
cellular
also
functions
ending
suc
helix
h
decrease
as
of
signalling
visual
and
and
transp
tribution
ort
asso
are
is
p
t
erformed
vides
and
The
regulated
screen
b
ound
y
ximit
mem
relativ
brane
result,
proteins.
helices
The
length.
fo
soluble
cus
are
of
helix
this
protein
thesis
helices
is
of
on
fa
a
exp
sub-class
the
of
oietin
mem
its
brane
The
proteins,
the
namely
to
the
king.
monotopic
to
and
brane
bitopic
eld
p
wn
eptides.
helix
Analysis
mem
of
de-
sev
the
eral
and
asp
aqueous
ects
to
of
As
these
helix
p
transmem
eptides
found
suc
p
h
analysis
as
helices
their
and
orien
um
tation,
tablished
electrostatics
eectiv
and
ole
asso
ection
ciation
The
is
glycophorin
rep
mo
orted
decomp
here.
energy
The
ws
en
ourable
vi-
the
ronmen
tally
t
tribute
of
cess.
these
of
p
transmem
eptides
that
is
utan
represen
mo
ted
t
b
calisation
y
m
a
prop
con
e
tin
helix
uum
thesis
mo
t
del
structural
that
of
distinguishes
eptides.
b
reaction
et
is
w
sho
een
to
w
the
ater,
dip
mem
of
brane
brane-b
core
helices
and
p
head-group
on
region.
pro
The
y
orien
geometry
tation
the
of
phase
mem
e
brane
the
p
termini.
eptides
a
suc
the
h
dip
as
of
glycophorin
brane
A
is
and
to
melittin
with
is
eptide
calculated
The
and
is
repro
to
duces
in
the
proteins
exp
rules
erimen
th
tally-calculated
b
tilt
es-
angles.
to
The
the
length
e
dep
dip
endence
from
of
insp
syn
of
thetic
structures.
p
asso
eptides
of
suc
A
h
is
as
delled
W
the
ALPs
osition
is
free
repro
of
duced
sho
and
a
found
v
to
con
dep
from
end
residues
on
erimen
the
implicated
cost
con
of
to
ca
pro
vit
The
y
ciation
formation
erythrop
in
receptor
the
brane
aqueous
and
la
of
y
m
er.
ts
It
also
is
delled.
sho
inecien
wn
lipid
that
lo
the
of
solv
T242N
en
utan
t
is
reaction
osed
eld
b
pla
related
ys
its
a
pac
crucial
The
role
pro
in
insigh
determining
in
the
the
orien
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tation
energetics
of
mem
p
proteins.
olypab.
Zusammenf
t.
assung

Eine
der
groe
h
Anzahl
V
zellul
Dieses
arer
Helix-
Sc

hl
delliert.

Assoziation
usselfunktionen,
daf
wie
wie
Signaltransduktion
mem
o
Phase
der
nimm
Stotrans-
l
p
tiv
ort,
eiterhin
w
in
erden
v
v
ihrer
on
te
Mem
h
branproteinen
blic
ausgef
on

t
uhrt
w
und
Geometrie
reguliert.
Helixenden
Das
on
Augenmerk
der
dieser
erw
Ar-
und
b
h
eit
mittels
ist
w
auf
der
eine
freien
Un
ten
terklasse

der
ten
Mem
oiet-
branproteine,
eb
die
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monotop
der
en
der
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bitop
Arb
en
die
P
on
eptide,
olyp
geric
sc
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Helix-Dip
tet.
Helices
V
v
ersc
bung
hiedene
w
Eigensc
zu
haften
angt.
dieser
ol
P
ransmem
eptide,
daher
im
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Besonderen
Analyse
ihre
auf
Orien
her
tierung,
austregeln
Elektrostatik
die
und
des
Assoziation,
Helix-Dip
w
Un
erden
der
analysiert.
aufgestellt.
Die
die
Mem
A-Helices
bran
Zerlegung
umgebung
der
wird
Komp
durc
einen
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Beitrag
ein
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Kon
Exp
tin
Residuen.
uummo
on
dell
brandimeren
b
ten
esc
mo
hrieb
utlic
en,
dic
w
ac
elc
ein
hes
ur,
zwisc
t
hen
in
W
ork
asser,
v
Kopfregion
liefert
der
e
Lipide
Organisation
und
Energetik
innerem
branproteinen.
Mem
P
bran
eptiden.
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Reaktionsfeld
ereic
hirm
h
die
un
ole
tersc
brangebundener
heidet.
ab,
Die
as
b
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erec
Umge-
hneten
und
Neigungswink
der
el
assrigen
v
relativ
on
den
Mem
abh
bran-
Der
p
Dip
eptiden,
v
z.B.
T
v
branproteinen
on
t
Glycophorin
mit
A
P
und
ange
Melittin,
Diese
sind
wird
in
eitert
guter
Helices

oslic
Ub
Proteine,
ereinstimm
F
ung
f
mit
ur
den
Absc
exp
atzung
erimen
eek-
tellen
en
W
ols
erten.
visueller
Die
tersuc
Abh
ung
angigk
Proteinstruktur
eit
erden
des
W
Neigungswink
wird
els
Assoziation
v
Glycophorin
on
mo
der
Eine
P
der
eptidl
Energie
ange
Dimerisierung
wird
ihre
am
onen
Beispiel
liefert
v
g
on
unstigen
W
f
ALPs
ur
ermittelt
die
und
on
es
erimen
wird
implizierten
gezeigt,
Die
dass
v
dieser
Erythrop
v
inrezeptortransmem
on
und
den
Mutan
Kosten
wird
der
enfalls
Hohlraumformation
delliert.
in
erm
der
h
W
die
assersc
h
hic
P
h
kung
t
Helices
abh
Grund
angt.

Das
dass
Reaktionsfeld
T242N-Mutan
des
nic
L
t
osungsmittels
Lipid
spielt
v
eine
omm
wic
Die
h
orliegende
tige
eit
Rolle
Ein
b
k
ei
in
der
strukturelle
Bestimm
so
ung
die
der
v
Orien
Mem
tierung
v