TUTORAT 2007/2008 [Chimie-Biochimie] Séance n° [10]- [Correction]
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TUTORAT 2007/2008 [Chimie-Biochimie] Séance n° [10]- [Correction]

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Langue Français

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TUTORAT 2007/2008
[Chimie-Biochimie]
Séance n°[10]-[Correction] Séance préparée par Montpellier QCM n°1: réponse B (c-d)a) – FAUX, diminuent leΔGa  b)– FAUX, pas de modification de l’équilibre !!  c)VRAI,exemple : acyl-enzyme, mais le plus souvent pas de covalence  d)VRAI e)– FAUX, présence éventuelle d’un inhibiteur quelconque amenant à Vm’, ou Km’ QCM n°2: réponseA (a-b)a) –VRAI,v=Vm=K2.Eo b)VRAI,v=Vm=cste  c)– FAUX, la rapidité de la réaction est dictée par K2ES, Km dicte la formation de E+S  d)– FAUX, Km est la [S] pour laquelle on a v=Vm/2  e)- FAUX,[S]>5Km : cinétique d’ordre 0 QCM n°3:réponse ETout d’abord au niveau des unités : -1 67 -17 1 catal= 1mol.s1 catal=10 µmol = 6.10 µmol.mn1catal = 6.10UI 6 1mol=10 µmol (1/60)mn L’activité spécifique initiale : -4 -1-1  3.10catal.mg deprotéine= 18000 UI.mgde protéine 7 (on multiplie juste par 6.10 ) On a purifié la solution par un facteur 12 (on peut considérer par la suite que la solution contient uniquement l’enzyme Ex) , l’activité a donc été multiplié par 12 Activité spécifique finale : -1  18000× 12 = 216000 UI.mgde protéine Je veux savoir l’activité spécifique finale par mole de protéine (ou enzyme) 8  1mol enzyme = 3,5.10mg -9  Donc1mg= 2,8.10mol -1 -913 -1-1 216000 UI.mgde protéine216000/(2,8.10 )=7,7.10 µmol.mn.mol deprotéine -1 L’activité moléculaire ou k2s’exprime en s 13 -1-1 7-1 -1  7,7.10µmol.mn .molde protéine7,7.10 mol.mn .molde protéine 4 -1-1  128.10mol.s .mol 4 -1 L’activité moléculaire ou k2= 128.10s QCM n° 4(réponseE) Dans l’énoncé on nous dit que [S]=15 Km on considère alors que [S] est saturante, alors la vitesse donné dans l’énoncé correspond à la Vm. On peut utiliser la formule :Vm= k2× Eo 4 -1-6 -1-1 K2=mol.l .s128.10 sv=Vm= 1,25.10 -13 -1 Eo= 9,76.10mol.l 1 QCM n°5:réponseE(tout faux)a)- FAUX, analogue structural de l’angiotensine1 et Ic de l’enzyme de conversion ACE b)- FAUX, diminue la volémie car diminue la production d’angiotensine2 c)- FAUX, Ic>0 Km’>Km et Vm’=Vm d)- FAUX, pas de formation du complexe EIS dans l’Ic
Tutorat 2007/2008Page 1 sur 4Chimie-Biochimie - Séance n°9
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